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细胞骨架之微管和中间丝
Microtubules reorganize during the cell cycle
中空管状结构，外径24 nm，内径15 nm
大部分为暂时性的结构，如纺锤体微管；部分为“永久性”结构，如纤毛和鞭毛内的轴丝微管、神经元突起内部的微管束
一、微管的结构组分与极性
微管蛋白亚家族
微管蛋白 特点/功能 α-微管蛋白 450 aa C端富含酸性aa，组装后的微管表面带负电荷，与带正电荷的微管结合蛋白结合
β-微管蛋白 455 aa γ-微管蛋白 存在于中心体等具有微管组织功能的细胞结构上，在微管组装的成核过程中发挥作用，与α-微管蛋白结合，确定微管的极性 δ-微管蛋白 定位于中心粒和纤毛的基体等部位，与三联体微管中B管和C管的组装相关 ε-微管蛋白 ζ-微管蛋白 动质体目的原生动物中发现 一、微管的结构组分与极性
基本结构单位：α/β-微管蛋白二聚体；细胞质内游离态微管蛋白的主要存在形式；微管组装的基本结构单位
GTP 结合位点：
结合在α-微管蛋白：GTP通常不被水解→不可交换位点(N位点)
结合在β-微管蛋白：GTP通被水解→可交换位点(E位点)
二价阳离子(Mg2+)结合位点
秋水仙素、长春花碱、紫杉醇结合位点
一、微管的结构组分与极性
微管的极性
横截面上13个球形蛋白亚基，微管管壁由α/β-微管蛋白纵向排列而成的原纤丝(protofilament)构成，13根原纤丝合拢组成微管的管壁
每根原纤丝的两端都是不对称的，一端是α-微管蛋白(-)，而另一端是β-微管蛋白(+)，从而使整根微管在结构上呈极性状态
一、微管的结构组分与极性
三种类型的微管：
单管：细胞质微管或纺锤体微管，不稳定，随时能够组装与去组装
二联管：纤毛或鞭毛中的轴丝微管，结构稳定
三联管：中心体或基体的微管，结构稳定
二、微管的组装与解聚
(一)微管的体外组装与踏车行为
体外组装分为成核和延伸两个阶段：
微管蛋白纵向聚合形成一段短的原纤丝，即成核反应
α/β-微管蛋白在两端及侧面聚合而扩展成片状，片状物加宽到大致13根原纤丝时，合拢成为一段微管
二、微管的组装与解聚
(一)微管的体外组装与踏车行为
体外组装的特点：
持有α-微管蛋白的一端(负极)组装较慢，而持有β-微管蛋白的一端(正极)组装较快
微管的组装速度与底物(携带GTP的α/β-微管蛋白)的浓度呈正相关
慢
快
二、微管的组装与解聚
(一)微管的体外组装与踏车行为
体外组装的特点：
微管蛋白组装到末端，β-微管蛋白发挥GTP酶活性(GTP→GDP)
当组装体系中结合GTP的微管蛋白浓度较高，末端的组装速度大于GTP的水解速度时：形成结合GTP的帽子，原纤丝伸直，微管稳定延伸
当末端的组装速度小于GTP的水解速度时：水解导致微管蛋白构象改变原纤丝末端弯曲，微管蛋白二聚体间结合力下降，容易解聚
二、微管的组装与解聚
(一)微管的体外组装与踏车行为
由于微管两端极性不同，组装时两端所需的临界浓度也不一样，当系统中底物浓度接近正极组装所需临界浓度时，负极端已在临界浓度之下，此时同一根微管上正极组装延长，负极去组装缩短，当延长速度与缩短速度相同时，微管长度保持不变
细胞内由于多数微管的一端与组织中心相连，故较难观察到踏车行为
(二)影响微管组装和解聚的因素
1、底物浓度
2、温度
当其他条件均适宜时，20℃以上有利于微管蛋白亚基的组装；20℃以下有利于微管蛋白亚基的去组装
3、抑微管装配蛋白(stathmin)——磷蛋白
1个抑微管装配蛋白结合两个α/β-微管蛋白，阻碍微管的组装
抑微管装配蛋白的磷酸化状态调控微管蛋白的组装：
磷酸化——释放微管蛋白，加快微管组装；
去磷酸化——结合微管蛋白，减缓微管组装；
(二)影响微管组装和解聚的因素
4、其他因子：中心体、基体等
细胞质微管和纺锤体微管起源于中心体
纤毛内部微管起源于基体
5、特异性药物
秋水仙素：与游离微管蛋白结合，抑制装配，使微管网络解体
长春新碱：与微管蛋白结合而抑制其生物活性
诺考达唑：抑制装配
紫杉醇：阻止微管解聚，不影响组装
三、微管组织中心
微管组织中心(Microtubule organizing center, MTOC)：活细胞内起始微管的成核作用，并使之延伸的结构，如动物细胞的细胞核附近的中心体，纤毛和鞭毛基部的基体以及上皮细胞顶端面和高尔基体的反面网状结构
（一）中心体
A. 中心体微管解聚与重新组装模式图。向细胞培养液加入秋水仙素，或放在冰上处理一段时间，使细胞内微管解聚。当除去药物，并再放回37℃培养时可诱导微管重新组装(微管蛋白组装和去组装均发生在微管正极)。B.体外培养的成纤维细胞用0.5 μg/mL乙酰甲基秋水仙素处理1h→细胞内微管解聚→正常培养液内生长30s或更长时间，用特异性识别微管蛋白的抗体标记，显示从中心体重新组装的微管向各个方向生长
30S
中心体的微管成核作用
A.中心体结构示意图，显示成对的中心粒以及外周物质(PCM);
B. 中心粒横切面的电镜照片，显示9组微管三联体结构呈风车状排列
C. 显示一对垂直分布的中心粒及其起源于外周物质的微管
（一）中心体
蛋白质组装而成的细胞器，含有一对彼此垂直的桶状中心粒，直径0.25 nm, 长度150-500 nm，围绕在中心粒周围的蛋白质称为中心粒外周物质(Pericentriolar material, PCM)
含9组等间距的三联体微管，A管完整
微管不直接起源于中心粒，而是在中心粒的亚远端附属结构和外周物质区域
（一）中心体
中心体微管的组装
γ-微管蛋白诱导微管的成核与组装
微管在中心体部位的成核模型：13个γ-微管蛋白在中心体周质中呈螺旋状排列形成一个开放的环状复合物，直径24 nm，微管组装时，游离的α/β-微管蛋白有序的加到γ-微管蛋白构成的环上，且γ-微管蛋白只α-微管蛋白结合，组装的微管在靠近中心体的一端为负极端，位于正极端的是β-微管蛋白
Essential Cell Biology Fifth Edition
+
-
秀丽隐杆线虫细胞
（一）中心体
细胞内的微管并非都与中心体相连
神经细胞轴突内，微管正极指向轴突顶端，但大部分微管另一端也在轴突内；树突中50%微管正极指向胞体
小鼠卵母细胞无中心体、高等植物细胞无中心粒，细胞仍正常分裂
（二）基体和其他微管组织中心
基体外围由9组三联体微管构成
中心粒和基体同源，可相互转变(G0期，中心粒→基体)
具有自我复制的性质，S期复制
其他MTOC：高尔基体的反面膜囊区域和上皮细胞的顶端面
中心体的复制和成熟
（二）基体和其他微管组织中心
四、微管的动力学性质
微管的稳定性与其结合的细胞结构组分以及细胞生理状态相关；细胞处于正常生长状态时，组装与解聚非同步进行，动力学不稳定性通常发生在正极端，微管末端与细胞结构结合后变得相对稳定
不同状态的微管其稳定性差异大：
间期细胞中源于中心体的微管和有丝分裂期的纺锤体微管多处于组装和解聚的动态平衡
中心粒/轴突微管以及鞭毛或纤毛内部的轴丝微管相对稳定
Figure 17–15 Microtubules can be stabilized by attachment to capping proteins. A newly formed microtubule will persist only if both its ends are protected from depolymerization. In cells, the minus ends of microtubules are generally protected by the organizing centers from which the microtubules grow. The plus ends are initially free but can be stabilized by binding to specific capping proteins. (A) Here, for example, a nonpolarized cell is depicted with new microtubules growing from a centrosome in many directions, before shrinking back randomly. (B) If a plus end happens to encounter a capping protein in a specific region of the cell cortex, that microtubule will be stabilized. (C and D) Selective stabilization at one end of the cell will bias the orientation of the microtubule array, such that an organized system of microtubules will be set up selectively in one part of the cell.
四、微管的动力学性质
微管末端与细胞结构结合后变得相对稳定
五、微管结合蛋白对微管网络结构的调节
Tau: In axon, cause MTs to form tight bundles
MAP2: In dendrites, cause MTs to form looser bundles
微管结合蛋白(microtubule associated protein, MAP)
微管结合结构域：通常带正电荷，与带负电荷的微管表面相互作用，稳定微管
突出于微管表面的结构域：与相邻微管或细胞结构相作用，对微管网络的结构和功能进行调节
种类：MAP1-MAP4、tau
MAP2存在于神经元的胞体和树突，tau存在于轴突，分子结构类似，C端含3-4个微管结合结构域，N端突出区域差异较大
Nature. 1992 Dec 17;360(6405):674-7. doi: 10.1038/360674a0.
编码MAP2和tau的cDNA转染体外培养的Sf9细胞，原本圆形的细胞长出了与神经元的树突(MAP2)和轴突(tau)类似的细胞突起
阿尔兹海默病患者神经元内，tau蛋白过度磷酸化使其从微管上解离下来，形成神经元纤维缠结，微管稳定性降低 ，结构紊乱，依赖于微管的物质运输系统受损，神经元死亡
五、微管结合蛋白对微管网络结构的调节
水解ATP，切割微管，将微管从MTOC释放，参与有丝分裂、减数分裂中纺锤体微管的快速解聚
六、微管对细胞结构的组织作用
微管与细胞器的分布、细胞的形态发生与维持有很大的关系，如秋水仙素处理细胞，变圆，ER回缩到细胞核附近，高尔基体分散成小泡
物质沿着微管定向转移为细胞内各种细胞器和生物大分子的不对称分布提供了可能
The placement of organelles
七、细胞内依赖于微管的物质运输
依赖微管的马达蛋白：
驱动蛋白(kinesin)
胞质动力蛋白(cytoplasmic dynein)
将储存于ATP中的化学能转化成机械能，沿微管运输货物
1、驱动蛋白的分子结构及其功能
运载膜性细胞器沿微管向轴突末梢移动
2 条重链(Kinesin heavy chain, KHC)：具有马达结构域
球形，直径10 nm，具有ATP结合位点和微管结合位点
2 条轻链(Kinesin light chain, KLC)：与重链尾部结合、具有货物结合功能（扇形）
图8-27驱动蛋白分子重链和轻链结构模式图
驱动蛋白是由两条重链和二条轻链构成的异源四聚体。球状的马达结构域位于左侧(重链的N端),从左向右分别是连接马达结构域的颈部,杆状区和由重链的C端及轻链构成的扇形尾部
Kinesin-1，鱿鱼轴突驱动蛋白
驱动蛋白超家族(kinesin superfamily proteins, KIFs)
根据驱动蛋白马达结构域系统演化信息和功能特征，驱动蛋白超家族分为14个蛋白家族和未分组的“orphan kinesin”(表8-1)
1、驱动蛋白的分子结构及其功能
驱动蛋白行为与马达结构域在多肽链中的位置有关：
N-驱动蛋白：马达结构域在肽链N端，从MT的负极向正极移动
M-驱动蛋白：马达结构域位于多肽链中部，结合在MT正极或负极端，使微管处于不稳定状态
C-驱动蛋白：马达结构域位于肽链C端，从微管的正极向负极移动
2、驱动蛋白沿微管运动的分子机制
驱动蛋白的马达结构域上两个重要的功能位点：ATP结合位点和微管结合位点
驱动蛋白的运动主要涉及发生在两个马达结构域上ATP的结合、水解和ADP释放以及与自身构象变化相偶联等机械化学循环过程
http://www.sciencemag.org/content/303/5658/676/F1.large.jpg
2、驱动蛋白沿微管运动的分子机制
“步行” 模型和“尺蠖” 爬行模型
8nm
8nm
8nm
16nm
“步行” 模型
驱动蛋白的两个球状头部交替向前，每水解一个ATP分子，落在后面的那个将移动两倍的步距(16 nm)，而原来领先的那个头部则在下一个循环时再向前移动
一半以上的时间与微管处于结合状态→持续移动
http://www.sciencemag.org/content/303/5658/676/F1.large.jpg
2、驱动蛋白沿微管运动的分子机制
“步行” 模型和“尺蠖” 爬行模型
8nm
8nm
8nm
16nm
“尺蠖”爬行模型：驱动蛋白两个球状中的一个始终在前，另一个永远在后，每步移动8nm
(二)细胞质动力蛋白及其功能
动力蛋白超家族：
细胞质动力蛋白
轴丝动力蛋白(鞭毛或纤毛动力蛋白)
重链具有ATP结合部位和微管结合部位，使其沿微管移动
动力蛋白是已知马达蛋白中最大，移动速度最快的成员
(二)细胞质动力蛋白及其功能
细胞质动力蛋白：
分子量接近1500 kDa
2条重链：具有ATP结合部位和微管结合部位，使其沿微管移动
2条中间链，4条中间轻链
(二)细胞质动力蛋白及其功能
细胞质动力蛋白：
与动力蛋白激活蛋白(dynactin)复合体密切相关，动力蛋白激活蛋白调节动力蛋白的活性及其与货物结合的能力
重链家族中的两个成员
Dync1h1：担负向微管负极端运送货物的能力
Dync1h2：在鞭毛内的反向转运中起作用
细胞质动力蛋白被认为与内体/溶酶体、高尔基体及其他一些膜泡的运输，动粒和有丝分裂纺锤体的定位，以及细胞分裂后期染色体的分离等事件密切相关
(二)细胞质动力蛋白及其功能
轴丝动力蛋白(axonemal dynein)，种类多，根据在轴丝上的位置，分为：
内侧动力蛋白臂：具有2个或3个马达结构域
外侧动力蛋白臂：已知7个外侧动力蛋白臂中有1个含2个马达结构域，6个只有1个马达结构域
http://hmg.oxfordjournals.org/content/12/suppl_1/R27/F1.expansion
八、纤毛和鞭毛的结构与功能
http://classes.midlandstech.edu/carterp/Courses/bio225/chap04/04-23_EukaFlagCilia_1.jpg
Eukaryotic flagella and cilia
纤毛(cilia)和鞭毛(flagella)是突出于细胞表面的、高度特化的细胞结构
(一) 纤毛的结构及组装
1、纤毛的结构
外部是由细胞质膜特化而成的纤毛膜，内部是由微管及其附属蛋白组装而成的轴丝，
轴丝从基体出发，正极端直达纤毛顶端
轴丝微管排列的3种模式：
9+2型：轴丝外围是9组二联体微管，中间2根由中央鞘包围的中央微管，动纤毛
9+0型：无中央微管，不动纤毛，构成感受器的基础(原生纤毛）
9+4型：中央4根单体微管(少)
基体外围含有9组三联体微管，没有中央微管，呈“9+0”排列
(一) 纤毛的结构及组装
1、纤毛的结构
A管完整，13个亚基，B管10个亚基
中央鞘与A管通过放射辐相连
二联体间通过连接蛋白相连
A管伸出两条动力蛋白臂，位于轴丝内外两侧
放射辐
外侧动力蛋白臂
内侧动力蛋白臂
连接蛋白
中央鞘
中央微管
纤毛膜
2、纤毛的组装
起始于基体，细胞周期运行中，基体和中心粒主体结构可通用，纤毛在细胞进入G1或G0期开始形成，进入S期前解体
在鞭毛内运输(intraflagellar transpot, IFT)复合体的介导下，原生鞭毛进一步装配并延长
原生纤毛的形成分为4个阶段：
母中心粒远端附属结构招募高尔基体膜泡，包裹在母中心粒的顶端，形成中心粒膜泡(centriolar vesicle, CV)
母中心粒微管延伸，获取成为基体所需的附属结构，初生轴丝显现，新膜泡加入，中心粒膜泡变大，成为次级中心粒膜泡(secondary centriolar vesicle, SCV)
母中心粒随同次级中心粒膜泡向质膜迁移，锚定在质膜内侧的纤毛组装位点，次级中心粒膜泡与质膜融合形成杯状结构，称为纤毛项链
2、纤毛的组装
鞭毛内运输(intraflagellar transpot, IFT)复合体
位于二联体微管和纤毛膜之间的双向运输系统
驱动蛋白2将IFT复合体B从基部运输到顶部
动力蛋白2将IFT复合物A运回胞体
（二）纤毛或鞭毛的运动机制
纤毛运动的本质是轴丝动力蛋白介导的相邻二联体微管间的滑动
从一个外周二联体微管的A管伸出的动力蛋白的马达结构域在相邻二联体的B管上行走，导致二联体之间产生滑动
实验：改变pH→鞭毛脱落→去垢剂去除表面膜结构→蛋白酶破坏连接蛋白→相邻二联体微管靠动力蛋白联系→加ATP
（二）纤毛或鞭毛的运动机制
完整的纤毛或鞭毛内部，多种辅助蛋白将微管横向连成一体，相邻二联体微管间的滑动受到整体性的阻碍→纤毛动力蛋白的行走产生的动力转化成纤毛的局部弯曲运动
弯曲首先发生在基部
内侧动力蛋白臂与弯曲有关，决定弯曲波形的大小和形态
外侧动力蛋白臂与拍打的力量和频率有关
（三）纤毛的功能
运动装置：觅食或应答环境的变化
动物胚胎发育过程中，细胞或器官表面纤毛的结构和运动影响躯体各器官正常分布
Kif3A和Kif3B基因敲除鼠发育过程中左右体轴形成不全(正常小鼠胚胎结细胞的纤毛呈涡旋运动，产生左旋液流，打破小鼠胚胎发育过程中的对称性)
感受装置：接受或传递外界物理或化学信号刺激，参与信号调控，影响细胞生理状态或组织器官发育
物理感受器：肾上皮细胞原生纤毛感受液体的流动而起始胞内钙信号通路
化学感受器：光感受和嗅觉
参与发育过程中的Hedgehog和Wnt信号通路
九、纺锤体和染色体运动
纺锤体微管随细胞分裂周期解聚和组装，间期(解聚)→前期(组装)
九、纺锤体和染色体运动
纺锤体微管包括动粒微管、极微管和星体微管
动粒微管：连接染色体动粒与两极中心体
极微管：从两极出发，在纺锤体中部赤道区交错重叠
星体微管：从中心体向周围呈辐射状分布
九、纺锤体和染色体运动
动粒微管与动粒之间的滑动主要是靠结合在动粒部位的驱动蛋白13家族的成员和细胞质动力蛋白沿微管的运动来完成
双极驱动蛋白四聚体分布于两条重叠的、极性相反的极微管之间，沿微管向正极运动时，纺锤体两极间的距离延长
中间丝
又称中间纤维(internediate filament, IF)，直径10nm ，粗细介于肌细胞的粗肌丝和细肌丝之间，存在于绝大多数动物细胞内
细胞质中间丝通常围绕细胞核开始组装，并伸展到细胞边缘与细胞质膜上的细胞连接如桥粒、半桥粒等结构相连
图8-36 HeLa细胞内的中间丝
A.经非离子去垢剂处理和高盐缓冲液抽提后的细胞质中间丝网络的电镜照片;
B.免疫荧光染色显示细胞质中间丝的分布
稳定性优于微管和微丝
不是所有真核细胞所必需的组分，植物无相关编码基因
一、中间丝的主要类型和组成成分
IF proteins are tissue-specific
通常一种细胞含有一种中间纤维，少数含2种以上
肿瘤细胞转移后仍保留源细胞的IF
不同组织来源的细胞表达不同类型的中间丝蛋白，区分细胞类型的身份证
证明癌症的原发组织
一、中间丝的主要类型和组成成分
根据中间丝蛋白的aa序列、基因结构、组装特性以及在发育过程的组织特异性表达模式等可分为6种主要类型：
Ⅰ型(酸性)和Ⅱ型(碱、中性)角蛋白，上皮细胞，异源二聚体
Ⅲ型：波形蛋白、结蛋白、微管成束蛋白、胶质丝酸性蛋白，外周蛋白，同源多聚体(肌、星形胶质细胞、神经元)
Ⅳ型：神经丝蛋白(NF-L,M,H)，α-丝联蛋白，神经上皮干细胞蛋白，联丝蛋白α（神经系统，肌细胞）
Ⅴ型：核纤层蛋白A/C和核纤层蛋白B1、B2(细胞核)
Ⅵ型：晶状体蛋白和晶状体丝蛋白(晶状体)
分类
一、中间丝的主要类型和组成成分
结构
不同种类的中间丝蛋白有非常相似的二级结构
细胞质中间丝中部有一段约310个aa组成的高度保守的杆状区
长度47nm，3个β片层划分4个卷曲螺旋区(1A,1B,2A,2B)，每段卷曲螺旋按7个aa一组(a-g)重复排列，a和d亲水，螺旋形成疏水性沟槽，利于组装
高度多变的头部和尾部，参与中间丝的组装
二、中间丝的组装与表达
中间丝蛋白在合适的缓冲体系中能自组装成10nm的丝状结构
两个单体的杆状区以平行排列的方式形成双股螺旋的二聚体(有极性)
两个二聚体以反向平行和半分子交错的形式组装成四聚体，是中间丝组装的最小结构单位，无极性
最后组装成横截面为32个中间丝蛋白分子、长度不等的中间丝
二、中间丝的组装与表达
中间丝组装与解聚的特点
不需要ATP、GTP提供能量
没有踏车行为
中间丝蛋白可在已存在的中间丝的多个位点加入
细胞内新的中间丝蛋白可以通过交换的方式参入到原有的纤维
中间丝的解聚和重新组装过程与中间丝蛋白亚基的磷酸化和去磷酸化有关(磷酸化→解体)
细胞分化过程中，中间丝的类型随细胞分化过程而变化(神经外胚层发育：角蛋白→波形蛋白→神经上皮干细胞蛋白)，通过交换方式发生蛋白改变
三、中间丝与其他细胞结构的联系
中间丝在胞质中组装成网络结构，与细胞质膜上特定的部位(如桥粒)连接，然后通过一些跨膜蛋白(如钙黏蛋白和整联蛋白)与细胞外基质，甚至是相邻细胞的中间丝间接相连
三、中间丝与其他细胞结构的联系
核纤层：由Ⅴ型中间丝蛋白组装而成，在核膜内侧呈正交网络状结构，与内层核膜上的核纤层蛋白受体相连，成为核膜的重要支撑结构，同时为染色质提供锚定位点
细胞分裂前期，核纤层解体，核纤层蛋白A以可溶性单体存在，核纤层蛋白B与核膜解体后形成的核膜小泡结合
核纤层解体与重新组装与蛋白磷酸化和去磷酸化相关，核纤层蛋白B磷酸化→解体
Defects in a nuclear lamin can cause a rare class of premature aging disorders called progeria(儿童的早衰症). (A) In a normal cell, the protein lamin A (green) is assembled into a uniform nuclear lamina inside the nuclear envelope. (B) In a cell with a lamin A mutant that is found in patients with progeria, the nuclear lamina is defective, resulting in structural defects in the nuclear envelope. (C) Children with progeria begin to show features of advanced aging early in life.
核纤层蛋白A异常可导致脂肪代谢障碍，外周神经退化，并出现早衰
三、中间丝与其他细胞结构的联系
中间丝通过桥粒将上皮组织中的各个细胞连成一体，以分散皮肤所受外力作用，相关基因变异导致中间丝组装异常，影响细胞之间的相互作用，如角蛋白基因变异导致的单纯大疱性表皮松懈症
Figure 17–6 A mutant form of keratin makes skin more prone to blistering. A mutant gene encoding a truncated keratin protein was introduced into a mouse. The defective protein assembles with the normal keratins and thereby disrupts the keratin filament network in the skin. (A) Light micrograph of a cross section of normal skin, which is resistant to mechanical pressure. (B) Cross section of skin from a mutant mouse showing the formation of a blister, which results from the rupturing of cells in the basal layer of the mutant epidermis (short red arrow). (C) A sketch of three cells in the basal layer of the mutant epidermis. As indicated by the red arrow, the cells rupture between the nucleus and the hemidesmosomes that connect the cells-via their keratin filaments-to the underlying basal lamina.
单纯大疱性表皮松懈症
正常表皮
水泡表皮
Photos courtesy of Robin A. J. Eady, St. John’s Institute of Dermatology, St. Thomas’ Hospital.
Mutations in intermediate filament genes cause tissue fragility
三、中间丝与其他细胞结构的联系
中间丝结合蛋白中研究最为清楚的是网蛋白(plectin)，它可使波形蛋白成束，也可将中间丝与微管、微丝连接，还可介导中间丝与细胞质膜的连接
中间丝结合蛋白本身并不是中间丝结构组分蛋白，但在结构和功能上与中间丝蛋白有密切联系
中间丝结合蛋白可介导中间丝交联成束、成网，并将中间丝连接到细胞质膜或其他细胞骨架
胞质骨架三种组分的比较
24 nm
根原纤
无
有
无
α/β微管蛋白
肌动蛋白
醇

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