人教版(2019)选择性必修三4.2 蛋白质 课件+教案+素材

资源下载
  1. 二一教育资源

人教版(2019)选择性必修三4.2 蛋白质 课件+教案+素材

资源简介

中小学教育资源及组卷应用平台
4.2《蛋白质》教学设计
课题 《蛋白质》 单元 第四章第二节 学科 化学 年级 高二
教材分析 《蛋白质》 选自人教版选择性必修3 第四章 第二节。根据《普通高中化学课程标准(2017年版2020年修订)》,对本节内容要求如下。内容要求认识氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质,知道氨基酸和蛋白质的关系,了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系;认识人工合成蛋白质的意义,体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。学业要求能辨识蛋白质结构中的肽键,能说明蛋白质的基本结构特点,能判断氨基酸的缩合产物、多肽的水解产物;能分析说明氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。本节内容首先基于宏观视角认识氨基酸的组成结构,再基于化学键视角来认识肽键和多肽的形成过程,进而显化蛋白质的水解以及形成过程,进一步深化研究复杂有机物大分子结构的学习方法,结合近现代我国在人工合成牛胰岛素方面的相关研究,增强文化自信。教材通过新冠病毒的结构引入课题后,首先介绍形成蛋白质的基础物质氨基酸。考虑到学生已经学习了羧酸、胺和酰胺,教材在分析氨基酸的分类和结构特征后,给出几种简单必需氨基酸的结构简式,让学生在上一节的基础上,分析和预测氨基酸可能的化学性质,进一步基于官能团来认识具有多个官能团的复杂有机化合物。氨基酸的两性体现的是羧酸和胺的性质,学生不难理解。成肽反应实际上是氨基酸之间的缩合反应,其反应形式可以用酯化反应进行类比。通过成肽反应形成的多肽和蛋白质的一级结构,是蛋白质更高级结构及相关性质和功能的基础。蛋白质的结构十分复杂,教材对蛋白质的结构进行了介绍,并辅以各级结构的示意图进行说明。这样的内容安排,就为教材接下来介绍蛋白质的性质时,让学生从哪一级结构发生变化的角度进行分析奠定了基础,便于学生更好地理解蛋白质的性质与用途。教材中的科学史话“人工合成结晶牛胰岛素”,介绍我国科学家在蛋白质研究领域取得的成就,对学生进行爱国主义和科学精神教育。教材图4-14给出了真实的科研论文片段,让学生直观感受到科研成果的呈现形式,并通过其中的署名和单位让学生了解科学研究中的团队协作精神,拉近了学生与科技前沿之间的距离,有助于激发学生的学习热情。
学习目标 1. 通过结构分析认识氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质,知道氨基酸多肽和蛋白质之间的关系。能判断氨基酸的缩合产物和多肽的水解产物,从分子水平上认识氨基酸的组成、结构和性质,进一步深化“结构决定性质”的学科观念。2. 认识蛋白质的组成和性质特点,能辨识蛋白质结构中的肽键,能说明蛋白质的基本结构特点,能分析氨基酸、蛋白质与人体健康的关系,从微观和宏观相结合的视角认识蛋白质的结构与性质。3. 认识蛋白质空间结构的复杂性和种类的多样性,了解酶催化反应的特点,认识人工合成多肽和蛋白质的意义,体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。
重点 氨基酸和蛋白质的结构特点与主要性质
难点 氨基酸、多肽和蛋白质直接的相互转化关系
教学过程
教学环节 教师活动 学生活动 设计意图
导入新课 【情景创设】新型肺炎的凶手——冠状病毒, 有自己的核酸和蛋白质。它进入人体后,借助人体内的原料合成病毒。当我们人体发病时,就是它的蛋白质对我们起了作用。 阅读教材,书写氨基酸的结构简式。 认识蛋白质,体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。
讲授新课 【总结归纳】一、氨基酸定义:羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。天然蛋白质的氨基酸主要是α-氨基酸,即氨基在羧基的α碳上。注意:除甘氨酸外,一般α 氨基酸中含手性碳原子,是手性分子,具有对映异构体。练习1. 请判断下面氨基酸是否含有手性碳原子?如果有请用*标记出。物理性质天然氨基酸均为无色晶体、熔点较高,多在200-300℃熔化分解。一般能溶于水,难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂。3. 氨基酸的分类组成蛋白质的氨基酸有必需和非必需之分。必需氨基酸是人体生长发育和维持氮元素稳定所必需的,人体不能合成,只能从食物中补给,共有8种;非必需氨基酸可以在人体中利用氮元素合成,不需要由食物提供,有12种。【思考与谈论】通过α-氨基酸的结构预测其化学性质。【重点突出】氨基酸的化学性质(1)氨基酸的两性 碱性基团 —NH2 酸性基团 —COOH ①与盐酸的反应②与氢氧化钠反应(2)成肽反应(取代反应)两个氨基酸分子在一定条件下,通过氨基和羧基间缩合脱去水形成含有肽键的化合物。注意:由于肽中仍含有-NH2和-COOH,肽也有两性。多种氨基酸分子按不同的排列顺序以肽键相互结合,可以形成千百万种具有不同的理化性质和生理活性的多肽链。相对分子量在10000以上的,并具有一定空间结构的多肽,称为蛋白质。【过渡】蛋白质和多肽有什么区别呢?究竟是什么样的结构决定着蛋白质具有丰富的生理功能呢?【重点归纳】蛋白质1. 定义:蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子,蛋白质属于天然有机高分子化合物。2. 组成:蛋白质由C、H、O、N、S等元素组成,有些蛋白质含有P、Fe、Cu、Zn、Mn等。3. 存在:蛋白质主要存在于生物体内,如肌肉、毛发、皮肤、角、酶、抗体、病毒等;在植物中也很丰富,如大豆、花生、谷物。4.蛋白质的结构(1)蛋白质的一级结构蛋白质分子中氨基酸单体的排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构是蛋白质高级结构的基础,对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。(2)二级结构肽键中的氧原子与氢原子之间存在氢键,会使肽链盘绕或折叠成特定的空间结构,形成蛋白质的二级结构。(3)蛋白质的三级结构 肽链在二级结构基础上还会进一步盘曲折叠,形成更复杂的三级结构。(4)四级结构 多个具有特定三级结构的多肽链通过非共价键相互作用(如氢键等)排列组装,形成蛋白质的四级结构。5. 蛋白质的性质(1)两性 蛋白质是两性分子,既能与酸反应,又能与碱反应。 蛋白质的多肽是由多个氨基酸缩合形成的,在多肽链的两端必然存在着自由的氨基与羧基,同时侧链中也往往存在酸性或碱性基团。蛋白质与氨基酸类似,也是两性分子,既能与酸反应,又能与碱反应。 (2)水解 蛋白质在酸、碱或酶的作用下,水解生成相对分子质量较小的多肽化合物,最终水解得到氨基酸。天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸。盐析 当向蛋白质溶液中加入的盐溶液达到一定浓度时,反而使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出,这种作用称为盐析。蛋白质的盐析是一个可逆过程,盐析出的蛋白质稀释后仍能溶解,且不影响蛋白质的活性。变性在某些物理或化学因素的影响下,蛋白质的性质和生理功能发生改变的现象。蛋白质变性是不可逆的!!!【交流与讨论】 (1)因误服铅、汞等重金属盐中毒的患者在急救时为什么可口服牛奶、蛋清或豆浆? (2)为什么紫外线可用于环境和物品消毒, 放射线可用于医疗器械灭菌?【归纳总结】蛋白质盐析和变性的不同点显色反应(6) 燃烧产生烧焦羽毛的气味可用于鉴别羊毛制品和纤维制品【延伸拓展】松花蛋的腌制原理【介绍】三、酶一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机物,其中绝大多数是蛋白质。酶的催化作用具有的特点:(1) 条件温和、不需加热。(2) 具有高度的专一性。 (3) 具有高效的催化作用。 总结氨基酸结构的特点。聆听,标注手性碳原子,结合氨基酸的官能团预测α-氨基酸可能拥有的化学性质。结合生物知识认识氨基酸的脱水缩合过程。对比两者的结构分析预测。记录总结。分析相应物质的转化。阅读课本,认识蛋白质的四级结构。书写相应的化学方程式。观看演示实验,交流讨论。聆听记录、交流讨论。类比迁移,认识酶。 辨识氨基酸的结构简式,归纳氨基酸的结构特点。认识常见的氨基酸及相关概念。结合氨基酸的结构特点认识其主要性质,体现结构觉得性质的学科观念。引导学生进一步认识多肽的形成过程,理解从氨基酸到多肽,再到蛋白质一级结构的逐步反应过程,知道氨基酸、多肽与蛋白质的关系。同时也帮助学生认识到多肽和蛋白质结构中仍然存在氨基和羧基,因此也具有两性。 完善有机物转化的系统认识,夯实有机化学学习基础。结合图片,深入认识蛋白质的结构。运用结构决定性质,学以致用。引导学生思考蛋白质的盐析和变性相关内容,并结合介绍生活中可以做的科学小实验,激发学生对化学实验的兴趣。。深入认识蛋白质的化学性质,能够从分子结构的层面解释医疗、生产和生活中一些与蛋白质性质相关的现象和做法。结合大多数酶是蛋白质的特点,让学生理解酶催化反应条件温和的特点。
课堂练习 【情境素材】中国人工合成结晶牛胰岛素练习1. 我国科学家制得的结晶牛胰岛素的结构及物理、化学性质与天然牛胰岛素完全一致,生物活性也十分接近。下列关于我国科学家合成牛胰岛素的猜测正确的是:A.可能使用了催化剂B.可利用核磁共振氢谱检验产物中的二硫键C.为加快反应速率,可在较高温度下进行D.为增大氨基酸的溶解度,可利用乙醇作溶剂练习2. 结晶牛胰岛素完全水解的产物中有酪氨酸和赖氨酸。请写出下列反应的化学方程式: 回答问题 中国人工合成结晶牛胰岛素为试题的情境素材,感受我国在人工合成结蛋白质方面的重大成就。检测、巩固课堂所学知识。
课堂小结
21世纪教育网 www.21cnjy.com 精品试卷·第 2 页 (共 2 页)
HYPERLINK "http://www.21cnjy.com/" 21世纪教育网(www.21cnjy.com)(共33张PPT)
第二节 蛋白质
人教版选择性必修三 第四章 生物大分子
教学目标
1. 通过结构分析认识氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质,知道氨基酸多肽和蛋白质之间的关系。能判断氨基酸的缩合产物和多肽的水解产物,从分子水平上认识氨基酸的组成、结构和性质,进一步深化“结构决定性质”的学科观念。
2. 认识蛋白质的组成和性质特点,能辨识蛋白质结构中的肽键,能说明蛋白质的基本结构特点,能分析氨基酸、蛋白质与人体健康的关系,从微观和宏观相结合的视角认识蛋白质的结构与性质。
3. 认识蛋白质空间结构的复杂性和种类的多样性,了解酶催化反应的特点,认识人工合成多肽和蛋白质的意义,体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。
新知导入
新型肺炎的凶手——冠状病毒, 有自己的核酸和蛋白质。它进入人体后,借助人体内的原料合成病毒。当我们人体发病时,就是它的蛋白质对我们起了作用。
新型冠状病毒
变异后的新型冠状病毒
病毒的基本结构有
核心(核酸)和衣壳(蛋白或脂蛋白)。
新知讲解
一、氨基酸
1. 定义
羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。
R—CH—COOH
NH2
羧基
氨基
R CH COOH
NH2
注意:除甘氨酸外,一般α 氨基酸中含手性碳原子,是手性分子,
具有对映异构体。
ɑ
天然蛋白质的氨基酸主要是α-氨基酸,即氨基在羧基的α碳上。
新知讲解
俗名 结构简式 系统命名
甘氨酸 H2N—CH2COOH 氨基乙酸
丙氨酸 2-氨基丙酸
谷氨酸 2-氨基戊二酸
苯丙氨酸 α-氨基苯丙酸
半胱氨酸 2-氨基-3-巯基丙酸
*
*
练习1. 请判断下面氨基酸是否含有手性碳原子?如果有请用*标记出。
*
*
HS CH2 CH COOH
NH2
新知讲解
2. 物理性质
天然氨基酸均为无色晶体、熔点较高,多在200-300℃熔化分解。一般能溶于水,难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂。
组成蛋白质的氨基酸有必需和非必需之分。必需氨基酸是人体生长发育和维持氮元素稳定所必需的,人体不能合成,只能从食物中补给,共有8种;非必需氨基酸可以在人体中利用氮元素合成,不需要由食物提供,有12种。
3. 氨基酸的分类
通过α-氨基酸的结构预测其化学性质。
R CH COOH
NH2
新知讲解
4. 氨基酸的化学性质
(1)氨基酸的两性
碱性基团 —NH2 酸性基团 —COOH
②与氢氧化钠反应
①与盐酸的反应
R CH COOH
NH2
+ HCl
R CH COOH
NH3Cl
R CH COOH
NH2
+ NaOH
R CH COONa + H2O
NH2
新知讲解
两个氨基酸分子在一定条件下,通过氨基和羧基间缩合脱去水形成含有肽键的化合物。
(2)成肽反应(取代反应)
氨基酸
氨基酸
二肽
肽键
注意:由于肽中仍含有-NH2和-COOH,肽也有两性。
H2N-CH-C-N- CH-C-N- CHCOOH
R
R′
O
H
O
R″
H
三肽
新知讲解
多种氨基酸分子按不同的排列顺序以肽键相互结合,可以形成千百万种具有不同的理化性质和生理活性的多肽链。相对分子量在10000以上的,并具有一定空间结构的多肽,称为蛋白质。
蛋白质和多肽有什么区别呢?
究竟是什么样的结构决定着蛋白质具有丰富的生理功能呢?
新知讲解
二、蛋白质
1. 定义:蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子,蛋白质属于天然有机高分子化合物。
2. 组成:蛋白质由C、H、O、N、S等元素组成,有些蛋白质含有P、Fe、 Cu、Zn、Mn等。
3. 存在:蛋白质主要存在于生物体内,如肌肉、毛发、皮肤、角、酶、
抗体、病毒等;在植物中也很丰富,如大豆、花生、谷物。
新知讲解
氨基酸
肽链
脱水缩合
蛋白质
多条
肽链
空间结构肽链
盘曲折叠
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
结构多样性
功能多样性
蛋白质的生物活性首先取决于蛋白质的一级结构。
肽键中的氧原子与氢原子之间存在氢键
新知讲解
4. 蛋白质的结构
种类、数目及排列顺序
特定的空间结构
多肽链的氨基酸
蛋白质的结构
各种蛋白质都有其特殊功能和活性
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
新知讲解
(1)蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸单体的排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结
构是蛋白质高级结构的基础,对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。
新知讲解
(2)二级结构
肽键中的氧原子与氢原子之间存在氢键,会使肽链盘绕或折叠成特定的空间结构,形成蛋白质的二级结构。
新知讲解
(3)蛋白质的三级结构
肽链在二级结构基础上还会进一步盘曲折叠,形成更复杂的三级结构。
新知讲解
(4)四级结构
多个具有特定三级结构的多肽链通过非共价键相互作用(如氢键等)排列组装,形成蛋白质的四级结构。
新知讲解
5. 蛋白质的性质
(1)两性 蛋白质是两性分子,既能与酸反应,又能与碱反应。
蛋白质的多肽是由多个氨基酸缩合形成的,在多肽链的两端必然存在着自由的氨基与羧基,同时侧链中也往往存在酸性或碱性基团。
蛋白质与氨基酸类似,也是两性分子,既能与酸反应,又能与碱反应。
新知讲解
(2) 水解
蛋白质在酸、碱或酶的作用下,水解生成相对分子质量较小的多肽化合物,最终水解得到氨基酸。天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸。
O
H
H—N—CH2—C—
O
H
—N—CH2—C—OH
结构中含有肽键
新知讲解
新知讲解
(3)盐析
当向蛋白质溶液中加入的盐溶液达到一定浓度时,反而使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出,这种作用称为盐析。
操作 现象 结论
在试管中加入2mL饱和(NH4)2SO4溶液,向其中加入几滴鸡蛋清溶液,振荡,观察现象。再继续加入蒸馏水振荡,观察现象。
试管内先产生白色沉淀,加入蒸馏水后沉淀溶解。
蛋白质
溶液
饱和(NH4)2SO4 、Na2SO4
NaCl 等无机盐

沉淀
蛋白质的盐析是一个可逆过程,盐析出的蛋白质稀释后仍能溶解,且不影响蛋白质的活性。
新知讲解
(4)变性
操作 现象 结论
在三支试管中各加入2mL鸡蛋清溶液,将一支试管加热,向另两攴试管中分别加入硝酸银溶液和乙醇,观察现象。再向试管中加入蒸馏水,观察产生的沉淀能否溶解。
三支试管内均产生白色沉淀,加入蒸馏水后沉淀不溶解
加热 、外加硝酸银和乙醇都可以使蛋白质变性。
蛋白质变性是不可逆的!!!
在某些物理或化学因素的影响下,蛋白质的性质和生理功能发生改变的现象。
高温使蛋白质的空间结构变得伸展、松散
新知讲解
利用紫外线为病房和图书消毒
(2)为什么紫外线可用于环境和物品消毒,
放射线可用于医疗器械灭菌?
课本113页 思考与交流:
(1)因误服铅、汞等重金属盐中毒的患者在急救时为什么可口服牛奶、蛋清或豆浆?
重金属盐与牛奶 蛋清或豆浆中的蛋白质发生变性作用从而减轻重金属对人体的危害。
紫外线和放射线可以使细菌和病毒中的蛋白质发生变性而使其死亡。
新知讲解
课堂总结
盐析 变性
变化条件
变化实质
变化过程
用途
蛋白质盐析和变性的不同点
浓的钠 钾 铵盐等轻金属盐。
铜 铅 汞 银 钡等重金属盐、 受热、紫外线、强酸、强碱、某些有机物
物理变化(溶解度降低)
化学变化(蛋白质性质改变)
可逆
不可逆
分离、提纯蛋白质
杀菌、消毒
新知讲解
(5)显色反应
可用于鉴别羊毛制品和纤维制品
(6) 燃烧产生烧焦羽毛的气味
可用于蛋白质的分析检测
浓硝酸
—鸡蛋清溶液
振荡
白色沉淀
加热
沉淀变黄色
蛋白质变性
蛋白质苯环上硝化反应
延伸拓展
松花蛋的腌制原理
松花蛋
灰料成分:纯碱、氯化钠、生石灰、草木灰
生石灰:CaO + H2O = Ca(OH)2
碳酸钠:Na2CO3 + Ca(OH)2 = 2NaOH + CaCO3
草木灰: K2CO3 + Ca(OH)2 = 2KOH + CaCO3
新知讲解
三、酶
一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机物,其中绝大多数是蛋白质。
用途:
淀粉酶:用于食品、发酵、纺织、制药等工业;
蛋白酶:用于医药、制革等工业。
脂肪酶:用于脂肪水解、羊毛脱脂等;
(1) 条件温和、不需加热。
(2) 具有高度的专一性。
(3) 具有高效的催化作用。
酶的催化作用具有的特点:
课堂练习
为纪念人工全合成结晶牛胰岛素50周年,中国邮政2015年9月17日发行纪念邮票。
1966年12月24日《人民日报》
头版头条
人工合成结晶牛胰岛素
课堂练习
练习1. 我国科学家制得的结晶牛胰岛素的结构及物理、化学性质与天然牛胰岛素完全一致,生物活性也十分接近。下列关于我国科学家合成牛胰岛素的猜测正确的是:
A.可能使用了催化剂
B.可利用核磁共振氢谱检验产物中的二硫键
C.为加快反应速率,可在较高温度下进行
D.为增大氨基酸的溶解度,可利用乙醇作溶剂
A
【解析】人体内氨基酸和蛋白质的互相转化都需要催化剂的参与。核磁共振氢谱可以检测分子中有几种不同类型的氢原子,而不是二硫键,B选项错误。
结晶牛胰岛素是蛋白质,温度过高会发生变性,C选项错误。
氨基酸不溶于酒精,D选项错误。
课堂练习
练习2. 结晶牛胰岛素完全水解的产物中有酪氨酸和赖氨酸。请写出下列反应的化学方程式:
(1)酪氨酸( )与足量NaOH溶液反应
(2)赖氨酸( ) 与足量盐酸反应
课堂总结
氨基酸

蛋白质
缩合
水解
缩合
水解
氨基
羧基
两性
变性
盐析
显色反应
谢谢
21世纪教育网(www.21cnjy.com)
中小学教育资源网站
兼职招聘:
https://www.21cnjy.com/recruitment/home/admin

展开更多......

收起↑

资源列表