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5.1降低化学反应活化能的酶
一、酶的作用和本质
二、酶的特性
学习目标：
酶的本质和作用
酶的特性
探究温度和pH影响酶活性的实验
影响酶促反应的因素
酶促反应：酶催化的反应
在该反应中酶作用的物质叫底物，经反应生成的物质叫产物
2H2O2
2H2O + O2
不同条件
底物
产物
二、酶的特性
1.高效性
与无机催化剂相比，酶的催化效率高，是无机催化剂的107~1013倍
保证了细胞内化学反应的顺利进行，保证了细胞内能量供应稳定
与无机催化剂相比，酶降低活化能的作用更显著
(1)含义：
(2)原因：
(3)意义：
(4)实验设计思路及预测结果与结论
项目 对照组 实验组
材料 等量的同一种底物 试剂 一定量的无机催化剂 等量的底物对应的酶溶液
现象 反应速率慢 或反应时间长 反应速率快
或反应时间短
结论 酶具有高效性 (5)实验验证
在相同条件下，比较FeCl3和过氧化氢酶对过氧化氢的分解速率。
如P77图中的3和4。
2滴FeCl3溶液 2滴肝脏研磨液
（6）曲线模型
曲线a、b对比说明酶具有 。
曲线a、c对比说明酶具有 。
酶只能 达到化学平衡所需要的的时间， （能/不能）改变化学反应的平衡点
高效性
催化作用
不能
缩短
无机催化剂催化的化学反应范围广泛
例：酸既能催化蛋白质水解，也能催化脂肪水解，还能催化淀粉的水解。
淀粉
葡萄糖
盐酸
高温、高压
酶能像无机催化剂一样，催化多种化学反应吗？
探究·实践：淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用
1.实验原理：
淀粉和蔗糖都是非还原糖，它们在酶的催化作用下都能水解成还原糖。
在淀粉溶液和蔗糖溶液中分别加入淀粉酶，再用斐林试剂鉴定溶液中有无还原糖，就可以看出淀粉酶是否只能催化特定的化学反应。
2.目的要求：
探究淀粉酶是否只能催化特定的化学反应。
3.材料用具：
质量分数为2%的新配制的淀粉酶溶液。
质量分数为3%的可溶性淀粉溶液，质量分数为3%的蔗糖溶液，斐林试剂，热水。
试管，大烧杯，量简，滴管，温度计，试管夹，三脚架，陶土网，酒精灯，火柴。
4.设计思路：
5.实验结果：
6.实验结论：
分组：取两支试管编号1、2，分别向1、2注入2mL可溶性淀粉溶液和蔗糖溶液。
处理：分别向1、2试管中加入2mL淀粉酶溶液，摇匀，将试管放在60℃热水中，保温5min。
观察：分别向1、2试管中加入2mL斐林试剂，摇匀，沸水浴加热1min。一段时间后，观察两支试管中溶液颜色变化
酶具有专一性，淀粉酶只能催化淀粉的水解，而不能催化蔗糖的水解。
1号试管出现砖红色沉淀，2号试管没有出现砖红色沉淀
思考：能否用碘液对实验结果进行检测？
不能，因为碘液无法检测蔗糖是否发生水解
2.专一性
(1)含义：
(2)意义：
(3)原因：
一种酶只能催化一种或一类化学反应
保证了细胞代谢有条不紊地进行
锁钥学说：
酶有一定的空间结构，酶在反应中与底物的关系就像钥匙和锁的关系，它们的空间结构必须相互结合形成复合物才能发生反应。
方案一：
底物不同，酶相同
蔗糖、淀粉、淀粉酶
检测试剂：斐林试剂
方案二：
底物相同，酶不同
淀粉、淀粉酶、蔗糖酶
检测试剂：
探究·实践：淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用
斐林试剂/碘液
1.材料：淀粉、蔗糖酶、淀粉酶、碘液
2.设计思路：
3.结果及结论
分组：取两支试管编号甲、乙，分别向两支试管中加入2mL可溶性淀粉溶液
处理：向甲试管中加入2mL淀粉酶溶液，向乙试管中加入2mL蔗糖酶溶液，摇匀，其他条件相同且适宜。
检测/观察：一段时间后，分别向两支试管中加入等量碘液，摇匀，观察两支试管中溶液颜色变化
若甲中溶液不变蓝，而乙中溶液变蓝，则说明淀粉酶具有专一性
许多无机催化剂能在高温、高压、强酸或强碱条件催化化学反应。
酶起催化作用需要怎样的条件呢？
3.酶的作用条件温和
在最适的温度和pH条件下，酶的活性最高，温度和pH偏高或偏低，酶活性都会明显降低
酶的最适温度
酶的最适pH
动物：35-40℃
植物：40-50℃
动物：大多6.5-8.0。例外，胃蛋白酶最适pH为1.5
植物：大多4.5-6.5
1.酶活性：
2.酶促反应速率：
单位时间内、单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。
三、探究影响酶活性条件
（1）概念：
（2）表示：
v=△c/△t
=△n/△v△t
酶催化特定化学反应的能力
用一定条件下酶所催化的某一化学反应的速率表示
提出问题：
作出假设：
预期结果：
设计实验：
进行实验：
分析结果：
得出结论：
温度对酶活性有影响
温度对酶活性有影响吗？
探究温度对酶活性的影响
设计实验
1.选择哪一种底物和酶作实验材料？为什么选择这种酶？
2.根据自己作出的假设，你预期会看到怎样的实验结果？比如酶活性升高或降低时，会出现什么实验现象？
3.本实验的自变量是什么？因变量是什么？用什么方法控制自变量？ 怎样观察或检测因变量？
4.对照组怎样设置？是否需要进行重复实验？
5.你将设定哪几个温度？怎样将不同溶液的温度分别调到设定的数值？怎样排除pH和其他因素对实验结果的干扰？
探究温度对酶活性的影响
不用H2O2，因为H2O2受热易分解，温度变化本身会影响H2O2的分解速率，对实验结果造成干扰
1.实验原理
②温度影响酶的活性，从而影响淀粉的水解，滴加碘液，根据是否出现蓝色及蓝色的深浅来判断淀粉的水解情况，进而判断酶的活性。
探究温度对酶活性的影响
2.材料用具
新配的质量分数为2%的新配制的α-淀粉酶溶液，3%的可溶性淀粉溶液，热水，蒸馏水，冰块，碘液。
试管、烧杯、量筒、大烧杯、滴管、温度计等
最适温度：
α-淀粉酶：60℃左右
唾液淀粉酶：37℃左右
3.设计思路
先调酶和底物到同一温度，再混合。
4.实验步骤
分组：
处理：
③观察：
取3支试管，分别编号A、B、C，各加入2mL淀粉溶液；
取3支试管，分别编号1、2、3，各加入1mL淀粉酶溶液
分别将A和1试管，B和2试管，C和3试管放于0℃、60℃、100℃水浴中保温5min；
将1加入A中，将2加入B中，将3加入C中，各自保温2min；
其他条件适宜且相同
一段时间后，观察各试管溶液颜色变化
4.实验过程与结果
操作 A试管 1试管 B试管 2试管 C试管 3试管
0℃ 0℃ 60℃ 60℃ 100℃ 100℃
加淀粉 2mL — 2mL — 2mL —
加淀粉酶 — 1mL — 1mL — 1mL
保温 在各自温度下保温5min 混合 将1加入A中 将2加入B中 将3加入C中 保温 在各自温度下保温2min 加碘液 2滴 2滴 2滴 观察颜色 变蓝
不变蓝
变蓝
5.实验结果
6.实验结论
酶的催化作用需要适宜的温度，温度过高、过低都会影响酶活性
酶活性
低 高 低
思考·讨论
1.如何进一步探究淀粉酶的最适温度？
答：缩小温度梯度，重复进行上述实验。
2.为什么不能用斐林试剂对实验结果进行检测？
答：该实验的自变量是温度，用斐林试剂检测时需要水浴加热，
加热会改变反应体系的温度，引入新的变量。
3.为什么先调酶和底物到同一温度，再混合
答：若先在室温下混合后调节温度，会导致酶和底物快速发生反应，导致设置的温度失去意义。
1.在一定温度范围内，酶促反应速率随温度的升高而 ，酶活性 。
2.在最适温度时，酶促反应速率最快，此时酶活性 。
3.当超过最适温度后，酶促反应速率随温度的升高而 ，酶活性 ，
甚至变为 。（失活）
最高
加快
升高
在最适的温度条件下，酶的活性最高，温度偏高或偏低，酶活性都会明显降低。
减慢
降低
0
0℃时，酶促反应速率很低，原因是 ；
100℃时，酶促反应速率为0，原因是 。
酶制剂适宜在 （低温/高温）下保存。
酶活性很低
高温使酶空间结构遭到破坏，永久失活
低温
（0-4℃）
探究pH对酶活性的影响
1.实验原理
pH通过影响H2O2酶活性，从而影响O2的生成量，可以根据试管中气泡产生情况或点燃但无火焰的卫生香燃烧情况来判断O2的生成速率。
H2O2
H2O + O2
H2O2酶
2.材料用具
体积分数为3%的H2O2溶液，过氧化氢酶溶液或肝脏研磨液，pH=7的缓冲液，0.01mol/L的盐酸和NaOH溶液
试管、烧杯、量筒、大烧杯、滴管、pH试纸、卫生香等
思考：为何不用淀粉和淀粉酶溶液？
答：酸性条件下会促进淀粉的分解
3.设计思路
方案一：先调酶pH，再与底物混合
注：不能让底物和酶先混合
H2O2酶+pH1+H2O2溶液
H2O2酶+pH2+H2O2溶液
H2O2酶+pHn+H2O2溶液
检测O2产生速率
4.实验步骤
分组：取3支试管，分别编号A、B、C，各加入2mL过氧化氢酶溶液或2滴肝脏研磨液。
处理：向A试管中加1mLpH=7的缓冲液，向B、C试管中分别加入1mL盐酸和NaOH溶液，再分别向3支试管中加入2mLH2O2溶液，其他条件适宜且相同
③观察：一段时间后，观察卫生香的复燃情况（或试管中气泡产生情况。
先调酶pH，再与底物混合
5.实验结果
6.实验结论
酶的催化作用需要适宜的pH，pH过高、过低都会影响酶活性
酶活性
高 低 低
3.设计思路
方案二：先调底物pH，再与酶混合
注：宜保证酶的最适温度，以排除温度的干扰
H2O2溶液+pH1+H2O2酶
H2O2溶液+pH2+H2O2酶
H2O2溶液+pHn+H2O2酶
检测O2产生速率
4.实验步骤
分组：取3支试管，分别编号A、B、C，各加入2mLH2O2溶液
处理：向A试管中加1mLpH=7的缓冲液，向B、C试管中分别加入1mL盐酸和NaOH溶液，其他条件适宜且相同；再分别向3支试管中加入2mL过氧化氢酶溶液或2滴肝脏研磨液
观察：一段时间后，观察卫生香的复燃情况（或试管中气泡产生情况。
先调底物pH，再与酶混合
1.在最适的pH下，酶活性 ，pH偏高或偏低，酶活性都会明显 。
最高
降低
2.偏低最适pH越远，酶活性 ，环境过酸或过碱，酶就会变性 ，即使再恢复到最适pH，酶活性也 恢复。
越低
失活
不能
1.过酸、过碱或温度过高，酶的空间结构遭到破坏，酶会永久失活。
2.0℃左右，酶活性很低，但空间结构稳定，适宜的温度下酶的活性可以升高。
3.酶制剂适宜在低温（0-4℃）保存。
3.酶的作用条件温和
①含义
酶通常在一定pH范围和一定温度范围内才能起作用，而且在某一pH、某一温度下作用最强。
②意义
保证细胞代谢能够在温和条件下高效进行。
③原因
过酸、过碱、高温，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。
低温使酶的活性抑制，空间结构稳定，在适宜温度下酶的活性会升高。
降低化学反应活化能的酶
酶在细胞代谢中的作用：催化作用
酶的本质
活细胞产生的具有催化作用的有机物
大多数是蛋白质，少数是RNA
酶的特性
高效性
专一性
作用条件比较温和
四、影响酶促反应速率的因素
pH
温度
抑制剂
激活剂
活性
浓度
底物浓度
酶
底物
产物
酶
酶促反应速率
1.温度、pH、底物浓度、酶浓度
②图乙中
pH从b降低或升高，酶促反速率均下降，但是下降的原因相同。
①图甲中
温度从a降低或升高，酶促反速率均下降，但是下降的原因不同。
③图丙中
底物浓度为c时，酶促反应速率达到最大，原因是 。
酶的数量有限
由于竞争性抑制剂与底物竞争酶，因此，增大底物浓度，能使抑制剂与酶结合的减少，从而减小抑制作用。
因此，竞争性抑制剂的抑制作用可以通过增大底物的浓度来抵消其抑制作用。
2.抑制剂
（1）竞争性抑制剂
抑制剂与底物竞争酶
（2）非竞争性抑制剂：抑制剂与酶结合，改变其活性中心
由于非竞争性抑制剂不与底物竞争，因此，其抑制作用不能通过增加底物的浓度来抵消其抑制作用。
五、酶的应用---酶为生活添姿彩
1.溶菌酶
溶解细菌细胞壁，具有抗菌消炎的作用。在临床上与抗生素混合使用，能增强抗生素的疗效。
2.果胶酶
分解果肉内细胞壁中的果胶，提高果汁产量，使果汁变得澄清。
3.加酶洗衣粉
蛋白酶——血渍、奶渍
脂肪酶——油渍
4.含酶牙膏
5.多酶片
含有多种消化酶，胰脂肪酶、胰淀粉酶、胰蛋白酶、胃蛋白酶等，人在消化不良时可以服用

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