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第二章 组成细胞的分子
2.4 蛋白质是生命活动的主要承担者
复习旧知
组成细胞的有机物中，含量最多的是
想一想:哪些食品富含蛋白质
蛋白质
我们身体内有哪些属于蛋白质？具有什么功能？
①结构蛋白
构成细胞和生物体的重要物质，如肌球蛋白、肌动蛋白等
④调节蛋白
胰岛素和生长激素等
②催化蛋白
生物催化作用，
如绝大多数酶
③运输蛋白
血红蛋白、细胞膜上的载体
⑤免疫蛋白
免疫过程中产生的抗体
一、蛋白质的功能
一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收？
蛋白质的相对分子质量很大（从几千到几百万）
蛋白质是一类生物大分子。食物中的蛋白质要分解成氨基酸才能被人体吸收, 也就是说蛋白质是由氨基酸组成的。
蛋白质的基本单位——氨基酸
观察氨基酸的分子结构，概括氨基酸结构通式
通过氨基酸的结构通式，总结出氨基酸结构特点？
C
R
C
H2N
OH
O
H
氨基
羧基
侧链基团
①每个氨基酸分子至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)，并连在同一个碳原子上。
②这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团（-R表示）
③R基的不同决定了氨基酸分子的不同。
结构特点：
1. 氨基酸的结构
二、蛋白质的基本单位——氨基酸
必需氨基酸: 人体细胞不能合成的，必须从外界环境中直接获取的氨基酸，共8种。
非必需氨基酸: 人体细胞能够合成的氨基酸，共13种。
苯丙氨酸、蛋（甲硫）氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、
亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸
2.氨基酸种类
【阅读教材P30“与社会的联系”】
√
√
×
×
C
H
NH2
COOH
CH2
SH
②
CH
NH2
COOH
CH2
OH
③
C
H
NH2
H
CH2
COOH
④
C
H
NH2
COOH
CH2
SH
①
【检测】以下哪些是构成蛋白质的氨基酸
方法: “一查”: 是否有氨基和羧基；
“二看”: 是否有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
注意: 只有两者同时具备才是组成生物体蛋白质的氨基酸
练习:根据氨基酸通式,写出下面两种氨基酸的R基：
R基分别是:
H2N－C－C－OH
H
O
CH2 － SH
－CH2 －SH
－CH2 －COOH
H2N－C－C－OH
H
O
CH2 － COOH
氨基酸：21种
蛋白质：
1010～1012
？
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。
思考：氨基酸是如何变为蛋白质的呢？
自主学习：请阅读P30，思考下列问题：
①氨基酸如何连接在一起构成蛋白质？
②什么是肽键、二肽、多肽、多肽链？
③氨基酸形成蛋白质过程中，形成一个肽键，脱去几分子水？④多肽与蛋白质有何区别？
三、蛋白质的结构及多样性
氨基酸形成蛋白质的过程：
C
H
R1
NH2
OH
C
O
H2O
C
H
COOH
R2
H
N
H
脱水缩合——氨基酸之间相互连接而脱去水的过程。
1. 水中氢来自：
2. 水中氧来自：
氨基和羧基
羧基
1. 氨基酸的脱水缩合
三、蛋白质的结构及多样性
C
H
R1
NH2
C
O
C
H
COOH
R2
H
N
H2O
二肽
肽键
（1）肽键：连接两个氨基酸分子的化学键：
（2）二肽：由 氨基酸分子缩合而成的化合物。
-HN-CO-或-CO-NH-
两个
（3）生成一个肽键，脱去 水。
一分子
肽键
肽键
2. 二肽
三、蛋白质的结构及多样性
有的是环状，首尾两端的氨基、羧基也脱水缩合连接起来，成为环状多肽。
由几个氨基酸形成的就叫几肽
三肽、四肽……
统称为
多肽
肽链
呈链状
1条或多条
盘曲折叠
蛋白质
氨基酸脱水缩合形成的多肽链，就是蛋白质吗？
3. 三肽
三、蛋白质的结构及多样性
—SH
—SH
+
—S—S—
+
2H
许多蛋白质分子都含有两条或多条肽链，它们通过一定的化学键如二硫键相互结合在一起。
二硫键
由于氨基酸之间能够形成氢键等，从而使得肽链能盘曲、折叠，形成具有一定空间结构的蛋白质分子。
两条肽链
氨基酸之间脱水缩合形成肽链
一条肽链的特定区域进行有规律的盘曲、折叠
这条肽链进一步盘绕形成一定的空间结构
四条肽链聚集在一起形成复杂空间结构
由氨基酸形成血红蛋白的示意图
蛋白质必须具备复杂的空间结构才具备生物活性
三、蛋白质的结构及多样性
种类
数量
排列顺序
空间结构
结构多样
种类繁多
氨基酸
肽链：
功能多样
决 定
功能蛋白
结构蛋白
(组成细胞和生物体)
________
(蛋白质类激素)
________
(大多数酶)
________
(载体蛋白)
________
(抗体)
调节
催化
运输
免疫
5. 蛋白质结构多样性的原因
结构决定功能
三、蛋白质的结构及多样性
蛋白质的结构异常
单个氨基酸
改变
蛋白质结构
异常
红细胞形态
异常
镰刀型细胞
贫血症
蛋白质的功能
空间结构
蛋白质的变性
蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。
思考：吃煮熟的鸡蛋、肉类等更容易消化，这是为什么？
高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散，使内部的肽键暴露出来，容易被蛋白酶水解。
6.蛋白质的盐析、水解和变性
蛋白质在盐溶液中溶解度降低，析出的白色絮状物就是蛋白质。空间结构不发生改变，可逆的。
肽键断裂，蛋白质被蛋白酶分解为短肽或氨基酸。
水解
变性
空间结构发生改变，肽键一般不断裂。
盐析
三、蛋白质的结构及多样性
2.进入人体消化道的蛋白质食物，要经过哪些消化酶的作用才能分解为氨基酸 这些氨基酸进入人体细胞后，需经过怎样的过程才能变为人体的蛋白质 人体中的蛋白质和食物中的蛋白质会一样吗
食物蛋白
胃、胰、肠蛋白酶
多肽
肠肽酶
氨基酸
吸收
合成
人体的蛋白质
人体内氨基酸
3.如果用21种不同的字母代表21种氨基酸，若写出由10个氨基酸组成的长链，可以写出多少条互不相同的长链 试着说出蛋白质种类多种多样的原因(提示:一个蛋白质分子往往含有成百上千个氨基酸)。
2110
由n个氨基酸所构成的肽链的种类数是21n种
三、蛋白质的结构及多样性
变为小分子物质；蛋白质在化学组成上应该可以分为更小的分子。
问题探讨
从某些动物组织中提取的胶原蛋白，可以用来制作手术缝合线。手术后过一段时间，这种缝合线就可以被人体组织吸收，从而避免拆线的痛苦。
1.这种缝合线发生什么样的化学变化才能被吸收？这对你认识蛋白质的化学组成有什么启示？
图 手术缝合线
2.能被人体消化的物质那么多，为什么选择蛋白质？
蛋白质含量高，且功能多样。
组成 元素
C、H、O、N、（S）
氨基酸
种类：
通式：
C
H
C
H2N
OH
O
R
特点：
脱水缩合
多肽
组成蛋白质的氨基酸种类不同
氨基酸的数目不同
氨基酸排列顺序不同
多肽的空间结构不同
折叠盘旋
蛋白质
结构多样性
功能多样性
构成生物体，如结构蛋白
运输作用，如血红蛋白
催化作用，如酶
调节作用，如胰岛素
免疫作用，如抗体
组成
基本单位：
形成
导致
21种
至少有一个－NH2和一个－COOH连在同一个C原子上
核糖体
课堂小结
讨论：
1.2个氨基酸脱水缩合，形成几肽？其中含几个肽键？脱去几分子水？
2. 3个氨基酸脱水缩合，形成几肽？其中含几个肽键？脱去几分子水？
3.m个氨基酸脱水缩合形成1条肽链，形成几个肽键？脱去几分子水？
4.6个氨基酸脱水缩合形成2条肽链，形成几个肽键？脱去几分子水？
5.m个氨基酸脱水缩合形成n条肽链，形成几个肽键？脱去几分子水？
二肽
1个
1个
三肽
2个
2个
m-1
m-1
4
4
m-n
m-n
肽键数=脱水数=
氨基酸数-肽链数
讨论：
6.一条肽链至少有几个氨基和几个羧基？
7.2条肽链至少有几个氨基和几个羧基？
8.m条肽链至少有几个氨基和几个羧基？
9.如果是环状肽呢？
1个
m个
2个
环状肽：肽键数=脱水数=
氨基酸数
可能是0个氨基，0个羧基
C
H
H2N
O
R1
C
H
H2N
COOH
R2
C
OH
H2O
C
H
H2N
O
R1
C
H
N
COOH
R2
C
H
＋
＋
①H2O中H来源于 ；O来源于 。
②三个氨基酸脱水缩合得到 ，产生 分子水，形成 个肽键。
③n个氨基酸脱水缩合形成一条肽链得到 ，产生 分子水（肽键）。
氨基和羧基
羧基
三肽
n肽
2
n-1
n个氨基酸脱水缩合形成m条肽链产生 分子水（肽键）
n-m
2
四、蛋白质相关计算
某种蛋白质是由10个氨基酸脱水缩合形成的1条多肽链构成的，若每个氨基酸分子质量平均是120，则该蛋白质的相对分子量是？
蛋白质分子量
＝氨基酸分子总质量
—
脱去的水的 分子总质量
＝120×10
(10-1) ×18
—
假设有n个氨基酸形成m条肽链，每个氨基酸的平均相对分子质量为a，那么由此形成的蛋白质的相对分子质量为
四、蛋白质相关计算
2.蛋白质相对分子质量的计算
氨基酸数 氨基酸的平均分子质量 肽链条数 蛋白质相对分子质量X
n a 1条肽链
m条肽链
环状肽链
X=an-18(n-1)
X=an-18(n-m)
X=an-18n
★规律2：蛋白质的相对分子质量＝氨基酸数×氨基酸的平均分子质量－18×脱去水分子数。
四、蛋白质相关计算
★特别提醒：计算多肽的相对分子质量时，除了考虑水分子的减少外，还要考虑其他化学变化过程。
如肽链上二硫键(-S-S-)的形成，一个-S-S-是有两个-SH脱去两个H原子连接而成的，
即“-SH”+“-SH”→“-S-S-”+2H。
所以当有k个二硫键时，
蛋白质的相对分子质量= 。
na-18(n-m)-2k
四、蛋白质相关计算
4.N、O原子数的计算
—C
NH2
H
R1
—C—
O
N—
H
C—
H
R2
—C—
O
N—
H
C
H
R3
COOH
（1）N原子数
（2）O原子数
=肽链数+肽键数+R基上的N原子数
=各氨基酸中N原子的总数
=肽链数.2+肽键数+R基上的O原子数
=各氨基酸中O原子的总数-脱水分子数
四、蛋白质相关计算
练习3：某蛋白质有m条肽链、n个氨基酸组成，则该蛋白质至少含有氧原子的个数为 。
n+m
练习4：分子式为C63H105O45N17S2的多肽化合物中，最多的肽键数是 个。
练习5：甜味肽的分子式为C13H16O5N2 , 则甜味肽一定是一种
肽。
（3）利用N原子个数求氨基酸的个数
16
二
氨基酸通式中N的数目最少，一般只出现在氨基中，若氨基酸R基中没有氨基，则N原子数=氨基酸数；若R基中含1个氨基，则氨基酸个数=N原子个数-1。
4.N、O原子数的计算
四、蛋白质相关计算
组成元素
C、H、O、N（S）等
导致
氨基酸
种类：21种
必需氨基酸：8种
非必需氨基酸：13种
结构通式：
C
H
C
H2N
OH
O
R
特点：至少有一个－NH2和一个－COOH连在同一个C原子上
脱水缩合
多肽
组成蛋白质的氨基酸种类不同
氨基酸的数目不同
氨基酸排列顺序不同
多肽的空间结构不同
折叠盘旋
蛋白质
结构多样性
功能多样性
构成生物体，如结构蛋白
运输作用，如血红蛋白
催化作用，如酶
调节作用，如胰岛素
免疫作用，如抗体
组成
导致
脱水数=肽键数=氨基酸数—肽链数=n—m
m条肽链构成的蛋白质，至少m个氨基，至少m个羧基
M（pro）=na—（n—m）18
课堂小结
计算
三、实验：检测生物组织中的糖类、脂肪和蛋白质
原理：古人所指的毒主要是指剧毒的砒霜，即三氧化二砷，古代的生产技术落后，致使砒霜里都伴有少量的硫和硫化物，所含的硫与银接触，可起化学 反应，使银针的表面生成一层黑色的硫化银Ag2S。
原理:司机对着这个小仪器吹气，呼出的气体接触到载有用硫酸处理过的重铬酸钾K2Cr2O7的硅胶(橙色)， 如果含有酒精，重铬酸钾就会变成灰绿色的硫酸铬 Cr2(SO4)3
原理：某些化学试剂能够使生物组织中的有关有机化合物产生特定的颜色反应。
④淀粉+碘液
①还原糖+斐林试剂
③蛋白质+双缩脲试剂
②脂肪+苏丹Ⅲ染液
水浴加热
砖红色沉淀
橘黄色
紫色
蓝色
化学试剂+有机化合物
特定的颜色
三、实验：检测生物组织中的糖类、脂肪和蛋白质
选材：
制备组织样液：
取液：（２mL）
显色反应
２mL组
织样液
刚新配制的斐
林试剂1mL
现象：
呈现蓝色
变成砖红色
50～65℃水浴
加热2min
1.还原糖的鉴定
还原糖：葡萄糖、果糖、麦芽糖、半乳糖、乳糖等（蔗糖和多糖不是）
三、实验：检测生物组织中的糖类、脂肪和蛋白质
含糖量较高的白色或近于白色的植物组织
2.蛋白质的鉴定
选材：含蛋白质丰富的豆浆或鸡蛋清溶液。
黄豆浆滤液或蛋清稀释液
制备样液
呈色反应
组织样
液2 mL
双缩脲试剂A液1mL
双缩脲试剂B液4滴
摇匀后变成紫色
结论：
组织样液中存在蛋白质。
三、实验：检测生物组织中的糖类、脂肪和蛋白质
3.脂肪的鉴定
取材：
制片：
①选取最薄的薄片移至载玻片中央
②在薄片上滴加苏丹Ⅲ染液2－3滴，染色３min
③滴加体积分数为50%的酒精溶液1—2滴，洗去浮色（多余的苏丹Ⅲ）
④吸去余液，滴1-2滴蒸馏水，盖上盖玻片，制成临时装片
显微观察：
先在低倍镜下找到已着色的薄片，后用高倍镜观察
现象：
有被染成橘黄色的脂肪微粒
花生种子（实验前浸泡3－4h），去皮，将子叶削成薄片
三、实验：检测生物组织中的糖类、脂肪和蛋白质
脂肪微粒
斐林试剂与双缩脲试剂的比较
比较项目 斐林试剂 双缩脲试剂 甲液 乙液 A液 B液
试剂浓度 　　　g/mL NaOH溶液 　　　g/mL CuSO4溶液 　　　g/mL NaOH溶液 　　　g/mL
CuSO4溶液
鉴定物质 可溶性还原糖 蛋白质 添加顺序 甲、乙两液　　　后立即使用 先加入　　液1 mL,摇匀,再加入 液4滴,摇匀 反应条件 　　 　　加热,50~65 ℃ 　　　　加热,摇匀即可 反应现象 浅蓝色→　　 　 浅蓝色→　　　 0.1
0.05
0.1
0.01
混合
A
B
水浴
不
砖红色
紫色
1.还原糖检测注意事项
①为什么不能用马铃薯、甜菜和甘蔗做材料？
②为什么材料也不能用西瓜和血液等？
③斐林试剂使用时有什么注意事项？
2.脂肪检测注意事项
①实验过程中50%酒精的作用是？
③该实验要加热吗？跟其他两个相比要额外用到哪种仪器？
课后作业
因为甜菜和甘蔗所含的蔗糖是一种非还原糖；马铃薯因淀粉较多，也不宜作实验材料。
要选颜色较浅或近于白色的生物组织，尽量避免产生颜色干扰。
要现配现用，等量混匀．
洗去浮色
不用，显微镜
①双缩脲试剂和斐林试剂的异同有什么？
②A液和B液用量的问题？
3.蛋白质检测注意事项
小结

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