资源简介

(共26张PPT)
第十一章 高分子化合物
第一节 氨基酸
一、氨基酸的结构、分类及命名
1、结构
分子中既含有氨基（—NH2），又含有羧基
（—COOH）的化合物叫氨基酸。
H — C — COOH
NH2
H
甘氨酸
回到主目录
返
回
最
近
2、命名
天然氨基酸的命名一般采用俗名，即根据其来源或性质命名。氨基酸的系统命名法是以羧酸为母体，氨基及其他羟基等作为取代基来命名。
每种氨基酸都有缩写符号(即英文名称的头一个字母)和中英文代号。
氨基酸 构造式 符号 字母代号 汉文代号
甘氨酸 H-CHCOOH Gly G 甘
赖氨酸 H2N-(CH2)-CHCOOH Lys K 赖
NH2
NH2
回到主目录
返
回
最
近
3、分类
*根据氨基和羧基的位置
*根据氨基和羧基的数目
中性氨基酸：氨基数目= 羧基数目
碱性氨基酸：氨基数目＞羧基数目
酸性氨基酸：氨基数目＜ 羧基数目
R – CHCHCH2COOH
-氨基酸： R – CHCOOH
β-氨基酸: R – CHCH2COOH
-氨基酸：
NH2
NH2
NH2
回到主目录
返
回
最
近
大多数天然氨基酸都为无色晶体，少数为黏稠的液体，易溶于水，而难溶于乙醚、苯等有机溶剂中，它们具有较高的熔点，且大多数在熔化时会发生分解。除甘氨酸外其他天然氨基酸都有旋光性。
氨基酸是含有氨基和羧基的双官能团化合物，所以它们既具有羧酸的性质，又具有胺类的性质，同时还具有这两种官能团相互影响而赋予它们的某些特性。
二、氨基酸的性质
回到主目录
返
回
最
近
1、氨基酸的两性
氨基酸中有两性基团，既能和酸反应，也能和碱反应，它是两性化合物。实际上杂氨基酸分子内，氨基与羧基作用生成一个两性离子，氨基酸的晶体就是以两性离子的形式存在的，这种两性离子是分子内氨基与羧基成盐的结果，故称为内盐。
-
R – CH – COOH
NH2
R – CH – COO
NH3
+
内盐（亦称为偶极离子）
氨基酸具有高熔点和水溶性，就是其内盐性质的表现。
回到主目录
返
回
最
近
在水溶液中，氨基酸的两性离子存在下列平衡：
R – CH – COOH
NH3
R – CH – COO
NH3
+
R – CH – COO
NH2
OH
-
OH
-
H
+
H
+
-
-
+
阳离子
两性离子
阴离子
（氨基酸正离子）
（氨基酸负离子）
回到主目录
返
回
最
近
2、氨基酸的等电点
丙氨酸在纯水溶液中可形成以下的平衡：
OH + CH3CHCOOH
CH3CHCOO
CH3CHCOO + H3O
-
NH3
+
NH3
+
NH2
正离子
两性离子
负离子
-
-
+
H2O
H2O
氨基酸中羧基的解离能力要大于氨基接受质子的能力。
在这里，酸性基团—NH3+和碱性基团—COO–的相对强度不完全等同，即前者的给质子能力大于后者接受质子的能力，所以丙氨酸的两性离子容易从—NH3+给出质子形成较多的负离子。在平衡体系中，负离子数目多于正离子，使丙氨酸带有一定数量的净负电荷，其溶液略显酸性（pH值略小于7）。
回到主目录
返
回
最
近
如果在丙氨酸水溶液的平衡体系中外加酸，则可抑制负离子的生成，而使正离子的数量增加（平衡向左动）。当加入适量的酸时，可以使正负离子相等，丙氨酸的净电荷等于零。
调节氨基酸溶液的pH值，将此溶液置于电场中，使氨基酸所带正负电荷相等，在电场中不向任何一极移动，即处于电中性（等电）状态。这个净电荷为零的氨基酸所在的溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点（Isoelectric Point)，常以IP 表示。
等电点必须加入酸或碱来调节。由于各种氨基酸中的羧基和氨基的相对强度和数目不同，所以各种氨基酸的等电点也不同。
中性氨基酸 IP=5～6.5
酸性氨基酸 IP=2.8 ～3.2
碱性氨基酸 IP=7.6 ～10.8
回到主目录
返
回
最
近
★氨基酸的等电点并非是它的中性点。在等电点时，两性离子的浓度最大，溶解度最小。
★根据等电点可以鉴定氨基酸，而用调节等电点的方法可以分离氨基酸的混合物。常用的方法有两种，一是利用其在等电点时的溶解度最小，可以将某氨基酸从混合溶液中沉淀出来；二是利用在同一pH下不同的氨基酸所带电荷的不同而进行分离。
回到主目录
返
回
最
近
3、氨基酸的受热反应
a) -氨基酸加热生成交酰胺或肽
CH3-CH
CO OH
NH
H
CH3-CH
CO
NH
NH
CH-CH3
OC
H
NH
CH-CH3
HO OC
交酰胺（二酮吡嗪）
H2N – CH – CO – OH
R
+
H – NH – CH-COOH
R
△
H2N – CH – CO –
R
NH – CH-COOH
R
二肽
回到主目录
返
回
最
近
b) - 氨基酸加热生成 、 - 不饱和酸：
RCH – CH - COOH
NH2
H
RCH = CHCOOH
、 - 不饱和酸
+
NH3
c) - 氨基酸加热生成内酰胺：
R – CHCHCH2COOH
NH2
△
RCH
CH2
NH
CH2
C = O
内酰胺
回到主目录
返
回
最
近
4、氨基酸的颜色反应
-氨基酸与水合茚三酮在碱性溶液中加热，发生氧化、脱氨、脱羧作用，最终生成蓝紫色物质。这是检验氨基酸的灵敏方法。也叫做茚三酮反应。值得注意的是，脯氨酸不能发生茚三酮反应。
回到主目录
返
回
最
近
第二节 蛋白质
一、蛋白质的组成、分类及结构
1、组成
由元素分析知，蛋白质的组成中含有C、H、O、N及少量S,有的还含有微量的P、Fe、Zn、Mn等元素。一般干燥蛋白质各元素含量为：
C O H N S
50％～55％ 20％ ～ 23％ 6.0％～7.0％ 15％～17％ 0.2％～3.0％
蛋白质的相对分于质量很大，通常在10000以上，有的达几万、几十万，个别的甚至上千万。如烟草斑纹病毒的核蛋白的相对分子质量己超过二千万，腺病毒的核蛋白的相对分子质量更大。
回到主目录
返
回
最
近
2、分类
蛋白质的种类繁多，可以从不同的角度，根据它们
不同的特征进行分类。
按化学组成分
单纯蛋白质：白蛋白、球蛋白、谷蛋白等
结合蛋白质
核蛋白
糖蛋白
血红蛋白
按形状来分
纤维状蛋白：角蛋白、丝蛋白等
球形蛋白：酶、胰岛素、抗体、血红蛋白等
回到主目录
返
回
最
近
蛋白质的物理、化学性质和生物功能都依赖于它们的结构。蛋
白质的结构相当复杂，通常用一级结构、二级结构、三级结构和
四级结构来描述。
（1）一级结构
也称作初级结构，指各种
氨基酸按一定的排列顺序构
成蛋白质肽链骨架，为蛋白
质的基本结构。
1955年，桑格首次确定
了胰岛素的完整结构后，相
继获得了多种蛋白质的一级
结构，从而获得了1973年的
诺贝尔奖。
胰核糖核酸酶的一级结构
3、结构
回到主目录
返
回
最
近
（2）二级结构
蛋白质分子中的肽链并非是直线型的，而是排列成盘曲或折叠状，这就是蛋白质的二级结构。二级结构有两种形式，一种是α- 螺旋形，另一种β- 折叠形。
β- 折叠形
回到主目录
返
回
最
近
（3）三级结构
是在二级结构的基础上进一步弯曲折叠，构成具有特定构象的紧凑结构，有的称此为“螺旋的螺旋”。维持三级结构的力来自氨基酸侧链之间的相互作用。主要包括二硫键、氢键、正负离子间的静电引力（离子键）、疏水基团的亲和力（疏水键）等。这些作用总称为副键。
1957年肯笃（J．Kendrew）用X光衍射技术成功地测定了肌红蛋白（M=17800）的三级结构。使人们第一次看到了蛋白质分子内部的立体构象图。从而获得了1962年的诺贝尔化学奖。
回到主目录
返
回
最
近
（ 4）四级结构
许多球状蛋白质是由一条或多条肽链构成的，每条肽链都有各自一、二、三级结构。这些肽链称为蛋白质的亚基或原体。各个亚基聚合成大分子的方式称为蛋白质的四级结构。
如血红蛋白，它是由二条α- 链和二条β- 链构成的四聚体。
回到主目录
返
回
最
近
二、蛋白质的性质
1、两性和等电点
蛋白质和氨基酸一样，也是两性物质，也有等电点。不同的蛋白质，其等电点也不相同。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，因此可以通过调节溶液的pH值，使蛋白质从溶液中析出，从而达到分离或提纯的目的。
2、蛋白质的高分子性质( 胶体性质)
蛋白质在水溶液中形成的颗粒直径在1～100nm内,具有胶体性质。所以蛋白质溶液不能通过半透膜（如玻璃纸）。因此蛋白质具有高分子性质。
回到主目录
返
回
最
近
3、蛋白质的沉淀
蛋白质溶液与其他胶体一样，在各种不同的因素影响
下，也会从溶液中析出沉淀。
沉淀蛋白质的方法
盐析法：加入NaCl 或(NH4)2SO4 、 Na2SO4等电解质。
加入有机溶剂：如乙醇、丙酮等亲水性很强的有机溶剂。
加入重金属离子：如Hg2+、Pb2+ 等。
蛋白质的沉淀有可逆和不可逆两种，可逆沉淀是指沉淀出来的蛋白质分子的个级结构基本不变，只要消除沉淀因素，沉淀物能重新溶解。不可逆沉淀则否。
例如，用盐析法沉淀的蛋白质是可逆的，用重金属离子的沉淀则是不可逆的。
回到主目录
返
回
最
近
4、蛋白质的颜色反应
蛋白质能够与某些试剂作用生成具有特征颜色
的物质，故可用来鉴别蛋白质和测定蛋白质的含
量
蛋白质的颜色反应
黄色反应
缩二脲反应
茚三酮反应
回到主目录
返
回
最
近
三 酶
1、定义
酶：是对特定的生物化学反应有催化作用的蛋白
质（也就是生物体内的催化剂）
辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子
辅基：与酶蛋白紧密地结合的辅助因子
全酶：酶蛋白与辅助因子结合后形成的复合物
回到主目录
返
回
最
近
2、分类
按结构分为
单纯酶：由单纯一组蛋白质组成。
结合酶：由蛋白质部分加非蛋白质部分组成。
按催化反应类型分
水解酶
转移酶
裂解酶
异构酶
连接酶
氧化还原酶
回到主目录
返
回
最
近
3、酶的特性
1）催化效率高：比一般无机或有机催化剂约高108~1010倍。
2）化学选择性高：一种酶只对具有特定空间结构的某种底物起作用。
麦芽糖酶：只能使α-葡萄糖苷键断裂。
苦杏仁酶：只能使β -葡萄糖苷键断裂。
3）反应条件温和
4）条件剧烈变化下会失去活性：当pH值、温度剧烈变化下会失去活性。
回到主目录
返
回
最
近
感谢观看
THANKS FOR WATCHING

展开更多......

收起↑