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第13章　
氨基酸、蛋白质和核酸
第1节　氨基酸
01
第2节　蛋白质
02
第3节　核酸
03
第13章
　氨基酸、蛋白质和核酸
第1节　氨基酸
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从各种生物体中发现的氨基酸有180多种，但是参与组成蛋白质的常见氨基酸只有20种，这些氨基酸称为蛋白质氨基酸；不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白质氨基酸。
一、氨基酸的构型、分类和命名
氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的有机化合物。根据氨基取代羧酸中烃基的不同位置，氨基酸有α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸等；天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸（脯氨酸除外），其结构通式表示为：
除甘氨酸外（R＝H），其他α-氨基酸都含有手性碳原子，都具有旋光性。氨基酸的构型可用R／S表示法，但习惯上更常用的是D／L标记法，在费歇尔投影式中，氨基在右侧为D-型，反之为L-型。其构型可表示为：
第1节　氨基酸
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天然的α-氨基酸绝大多数为L-型。但在有些生物体内特别是细菌中，也含有D-型氨基酸。
根据R基团的不同，α-氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸。根据分子中氨基和羧基的数目不同，α-氨基酸分为中性氨基酸（氨基和羧基数目相等）、酸性氨基酸（氨基数目少于羧基数目）和碱性氨基酸（氨基数目多于羧基数目）。根据R基团的极性不同，又可分为极性氨基酸和非极性氨基酸两大类。
表中标有﹡号者为必需氨基酸，这些氨基酸在生物体内不能合成，必须从食物中摄取。如果食物中缺乏这些氨基酸，动物的生长和发育就会受到影响。
氨基酸的命名可按照系统命名法，即把氨基酸作为取代基，羧酸作为母体来命名。例如：
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第1节　氨基酸
第1节　氨基酸
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三、α-氨基酸的化学性质
氨基酸分子内含有氨基和羧基，因此，它们既具有氨基的性质，又具有羧基的性质。同时，由于这两种官能团在分子内的相互影响，因而氨基酸又表现出某些特殊的性质。
1.氨基酸的两性性质和等电点
由于氨基酸分子中既含有碱性的氨基和又含有酸性的羧基，因此，氨基酸能与酸生成铵盐，也能与碱成羧酸盐，具有两性性质，同时还能在分子内形成内盐。
由于内盐分子既带正电荷又带负电荷，同时具有两种离子的性质，所以又称其为偶极离子或两性离子。
氨基酸分子是偶极离子，在酸性溶液中发生碱式离解，氨基酸带正电荷，在碱性溶液中发生酸式离解，氨基酸带负电荷。存在如下平衡：
第1节　氨基酸
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如果把氨基酸置于电场中，带正电荷的氨基酸在电场中向阴极移动，带负电荷的氨基酸在电场中向阳极移动。如果调解节溶液的pH，使酸式离解和碱式离解相等，氨基酸以偶极离子形式存在，所带净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的pH，称为氨基酸的等电点，用pI表示。应当注意的是，氨基酸的pI不等于7。
对于中性氨基酸，一般羧基的离解略大于氨基的离解，在水溶液中氨基酸的负离子数目多于氨基酸的正离子，在电场中，氨基酸就向阳极移动。
第1节　氨基酸
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要使氨基酸在电场中不发生移动，此时，需要加入适量的酸抑制羧基的电离，使氨基酸以偶极离子的形式存在，这时溶液的pI小于其本身的PH。所以中性氨基酸的等电点都小于7，一般为5～6.3。酸性氨基酸在水溶液中主要是以负离子形式存在，调等电点时需加酸，酸性氨基酸的pI小于本身的pH，一般为2.8～3.2；碱性氨基酸，在水溶液中主要次正离子形式存在，调等电点时需加碱，碱性氨基酸的PI大于本身的pH，一般为7.6～10.8。
氨基酸在等电点时的溶解度最小，因此可以通过调节溶液PH来分离等电点不同的氨混合物。
2.氨基酸中氨基的反应
（1）与亚硝酸的反应　大多数氨基酸中含有伯氨基，能与亚硝酸发生定量反应，生成羟基酸并放出氮气。
第1节　氨基酸
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通过测定放出氮气的体积，可以计算氨基酸的含量。这个方法称为范斯莱克（Van Slyke）氨基测定法。
（2）与甲醛的反应　氨基酸分子中的氨基作为亲核试剂在甲醛的羰基上进行加成反应，生成N，N－二羟甲基氨基酸：
由于羟基是吸电子基，使氮原子上的电子云密度降低，氮失去了接受质子的能力，这样就可以用碱来滴定氨基酸中的羧基，间接测定氨基酸的含量。
（3）与2，4-二硝基氟苯的反应　α-氨基酸与2，4-二硝基氟苯（DNFB）在弱碱性溶液中反应生成黄色的2，4-二硝基苯基氨基酸（N-DNP-氨基酸），N-DNP-氨基酸可用于氨基酸的比色测定。
DNFB是英国化学家桑格（Sanger）1945年发现的，因此称为桑格试剂，桑格试剂是用来鉴定多肽或蛋白质N端的重要试剂。
第1节　氨基酸
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（4）氧化脱氨的反应　氨基酸分子中的氨基能被双氧水或高锰酸钾等氧化剂氧化生成酮酸，同时放出一分子氨气。
生物体内在酶的催化下，也可发生氧化脱氨反应，这是生物体内蛋白质分解代谢的重要反应之一。
3.氨基酸中羧基的反应
（1）与醇反应　氨基酸在无水乙醇中通入干的氯化氢，加热回流生成α-氨基酸酯。
第1节　氨基酸
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α-氨基酸酯在醇溶液中又可与氨反应，生成氨基酸酰胺。
这是生物体内以谷氨酰胺和天冬酰胺形式储存氮素的一种主要方式。
（2）脱羧反应　将氨基酸缓慢加热或与氢氧化钡混合加热时，可发生脱羧生成伯胺。
在脱羧酶的作用下，生物体内氨基酸也能发生脱羧反应，如赖氨酸脱羧生成戊二胺（尸胺），鸟氨酸脱羧生成丁二胺（腐肉胺），这是蛋白质腐败变质的主要原因。
4.氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应
（1）与水合茚三酮的反应　α-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中加热，发生氧化、脱氨、脱羧作用等反应，最终生成蓝紫色物质。
第1节　氨基酸
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这个反应非常灵敏，可用于α-氨基酸的定性定量分析，因为生成的蓝紫色溶液在570nm有强吸收，可测定α-氨基酸的含量。多肽和蛋白质也能发生此显色反应，但脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应则显黄色。
第1节　氨基酸
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（2）配位反应　某些氨基酸能与某些金属离子（如Cu2＋、Hg2＋、Ag＋等）形成配位键而生成稳定的配合物，有时可用来分离或鉴定氨基酸。如氨基酸与能生成蓝色配位化合物结晶：
第2节　蛋白质
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蛋白质是一类重要的生物高分子化合物，广泛存在于生物体内，是生物体内一切组织的基础物质，并且有着异常广泛的生物功能，有机体内几乎所有的化学反应，都是由称为酶的特异蛋白质催化的；蛋白质能作为载体输送氧气、作为抗体预防疾病、还能作为激素控制细胞的生长和活动等。
蛋白质相对分子质量一般在一万至数十万，有的甚至可达几千万。蛋白质的元素组成比较简单，主要有C、H、O、N、S五种元素，有些蛋白质还有P、Fe、Mn、Zn、I、Mo等元素。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％左右，即每克氮相当于含6.25g蛋白质。因此，生物体中蛋白质含量的测定，常用定氮法先测出生物体中的含氮量，然后计算出蛋白质的近似含量，称为粗蛋白含量。即
一、蛋白质的分类
天然蛋白质的种类繁多，结构复杂，一般可以按照它们的化学组成、形状和功能来进行分类。
第2节　蛋白质
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根据蛋白质的化学组成不同，可分为单纯蛋白质和结合蛋白质两类。单纯蛋白质水解后只能产生氨基酸，例如球蛋白、白蛋白、清蛋白、硬蛋白、组蛋白等；结合蛋白是指水解后，除生成氨基酸，还有非蛋白质物质，非蛋白物质称为辅基。根据蛋白质的形状不同，可分为纤维蛋白和球蛋白。纤维蛋白是丝状的、有韧性的蛋白，通常不溶于水。如丝蛋白、角蛋白等。球状蛋白大部分能卷曲成球形，一般能溶于水。如胰岛素、核糖核酸酶、血红蛋白等。
根据蛋白质的功能不同，可分为酶、激素、抗体、输送蛋白、收缩蛋白等。
二、蛋白质的结构
蛋白质的分子是α-氨基酸的氨基和羧基通过分子间的缩合，脱水形成的酰胺化合物称为肽。蛋白质分子则是由很多氨基酸通过肽键连接形成的多肽长链，肽链在三维空间具有特定的复杂而精细的结构。这种结构不仅决定蛋白质的理化性质，还是生物学功能的基础。
第2节　蛋白质
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通常将蛋白质的结构层次分为四级，即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.一级结构
蛋白质的一级结构是指氨基酸在蛋白质分子中的排列顺序。这些氨基酸通过酰胺键形成多肽链，多肽链是蛋白质的基本结构，一般认为形成肽链的氨基酸单位大于50的为蛋白质。各种蛋白质的生物活性首先是由一级结构决定的。
1955年，桑格首次确定了胰岛素的完整结构后，相继获得了许多蛋白质的一级结构。蛋白质的一级结构决定其生理功能，例如正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸-谷氨酸被缬氨酸代替，则会导致镰刀形红细胞贫血，仅此一个氨基酸之差，使其生理功能发生了极大改变。
2.二级结构
蛋白质分子中的多肽链并不是直线形的，而是呈折叠状态，这些折叠的多肽链基团之间氢键的相互作用，就形成蛋白质的二级结构。氢键的有序排列形成两种二级结构：α-螺旋和β-折叠。
第2节　蛋白质
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α-螺旋是蛋白质二级结构的主要形式。天然蛋白质的α-螺旋几乎都是右手螺旋，每圈螺旋中有3.6个氨基酸残基，每上升一圈，沿纵轴的间距为0.54nm，每个残基上升高度为0.15nm，沿轴上升0.15nm，螺旋中氨基酸残基的侧链均伸向外侧。螺旋的稳定性是靠链内的氢键维持的，氢键是肽键上的N—H与前面第四个氨基酸残基上的C＝O之间形成氢键。
β-折叠是肽链的一种伸展结构，其特点是肽链伸展成锯齿形，相邻的肽链平行排列，可以分为平行式（N端到C端是同向的）和反平式两种类型，它们通过肽链间或肽段间的氢键维系，氢键的方向与肽键伸展方向接近垂直。氨基酸中的侧链R交替伸向面的上下。许多肽分子的这种肩并肩有序排列形成了规整的二维片状结构。
3.三级结构
蛋白质的三级结构是具有二级结构的多肽链，通过各种副键（次级键主要有二硫键、氢键、离子键、疏水键等）相互作用进一步卷曲折叠，构成具有特定构象的紧凑结构。
第2节　蛋白质
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三级结构包含了所有的二级结构及其中间的弯曲与折叠部分。
4.四级结构
蛋白质的四级结构是指两条或多条具有三级结构的多肽链之间以非共价键互相连接，形成复杂的空间排布的蛋白质大分子。这些肽链也称亚基，可以是相同或不相同，且各自具有特定的一、二、三级结构。如血红蛋白是由四个亚基组成，其中两个为α-亚基，两个为β-亚基。由于蛋白质的构象对揭示生命本质具有重要的理论和实践意义。目前，有机化学家及生物化学家对蛋白质的构象进行了大量的研究工作，我国科学工作者于1965年在世界上首次人工合成了牛胰岛素后，1971年又完成了0.25Nｍ分辨率的猪胰岛素晶体结构的测定，1975年又进一步完成了分辨率为0.18nm胰岛素晶体结构的分析。这些工作对蛋白质的构象作出了很大的贡献。
第2节　蛋白质
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三、蛋白质的理化性质
1.两性性质和等电点
蛋白质多肽链上N端有氨基、C端有羧基，其侧链上也常含游离的碱性基团和酸性基团等。因此，蛋白质和氨基酸相似，也具有两性性质和等电点。蛋白质溶液在不同的pH溶液中，以不同的形式存在，其平衡体系如下（Pr表示蛋白质分子）：
第2节　蛋白质
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调节溶液PH，使蛋白质分子主要是两性离子，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点（pI），不同的蛋白质具有不同的等电点。
在等电点时，蛋白质的溶解度最小，导电性、黏度、渗透压等也都最低。利用蛋白质的这些性质，可以分离提纯蛋白质；也可以通过调节蛋白质溶液的PH，使其颗粒带上某种净电荷，利用电泳分离或提纯蛋白质。
2.胶体性质
蛋白质是高分子化合物，其分子颗粒直径在1～100nm之间，属于胶体，因而具有胶体溶液的特性。如布朗运动、光散射现象、电泳现象、不能透过半透膜等。
蛋白质能够形成稳定的亲水胶，一是因为蛋白质分子表面带有各种极性基团，能与水形成氢键而发生水化作用，在蛋白质颗粒外围形成一层水化膜，使粒子碰撞时不易聚集发生沉淀。另一原因是蛋白质在非等电状态时，其粒子都带有同性电荷，颗粒之间相互排斥，不易产生凝聚和沉淀。
第2节　蛋白质
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利用胶体对半透膜的不可渗透性，可将蛋白质溶液中小分子物质与蛋白质分离，而得到较为纯净的蛋白质。这种以半透膜分离和提纯蛋白质的方法称为透析法。
3.蛋白质的沉淀
蛋白质在水溶液中的稳定性是相对的，如果改变各种相对稳定的条件，除去水化膜和电荷，蛋白质分子就会发生凝聚而产生沉淀。按蛋白质沉淀的性质不同，分为可逆沉淀和不可逆沉淀两种。
（1）可逆沉淀　可逆沉淀指沉淀出来的蛋白质分子构象基本上没有发生改变，仍然保持原有的生物活性，只要除去沉淀因素，则蛋白质仍能保持原有的溶解状态。
盐析是常用于分离提纯蛋白质的方法，属于可逆沉淀。即在蛋白质溶液中加入足量的中性盐，夺取蛋白质分子外围的水化膜，同时电解质离子能削弱蛋白质所带电荷，而从使蛋白质分子相互聚集而沉淀出来。不同蛋白质盐析所需盐的最低浓度不同，因此，在含有不同蛋白质的溶液中，可以通过调节盐浓度，分离纯化蛋白质。
第2节　蛋白质
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（2）不可逆沉淀　不可逆沉淀指沉淀出来的蛋白质分子构象已发生改变，并失去了原有的活性，即使除去沉淀因素，沉淀的蛋白质也不会重新溶解。许多物理或化学因素都能引起蛋白质的不可逆沉淀。常用的方法有：
1）有机溶剂沉淀法　在蛋白质溶液中加入适量的水溶性有机溶剂，如乙醇、丙酮等，由于这些溶剂的水合力大于蛋白质，能夺取蛋白质分子外围的水化膜，使蛋白质粒子脱去水化膜而沉淀。这种作用在短时间和低温时，沉淀是可逆的，但若时间较长和温度较高时，则为不可逆。
2）重金属盐沉淀法　重金属离子如Hg2＋、Ag＋、Pb2＋及Fe3＋等能与蛋白质阴离子结合形成不溶性盐而沉淀。例如：
第2节　蛋白质
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3）生物碱试剂沉淀法　苦味酸、磷钨酸、三氯乙酸等都能与蛋白质阳离子结合成不溶性盐而沉淀。例如：
当发生重金属盐中毒时，可口服大量生牛奶和生鸡蛋，就是利用这一原理。
此外，强酸、强碱、紫外线、加热和X射线照射等物理因素，都可以使蛋白质发生不可逆沉淀。
4.蛋白质的变性
由于物理和化学因素的影响，导致蛋白质空间结构改变了，它的理化和生物活性也随着发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。蛋白质变性时，其一级结构不变，而是氢键等副键遭到破坏，使原来有序的、紧密的特定构象变为无序的、松散的伸展结构。
第2节　蛋白质
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蛋白质变性分为可逆变性和不可逆变性，在大多情况下，变性是不可逆的。如果蛋白质在变性初期，分子构象未遭到深度破坏（只破坏了三级结构，而二级结构未变），那么还有可能恢复原来的结构和性质，则这种变性是可逆的。需注意的是蛋白质沉淀与变性之间的区别。沉淀不一定变性，如蛋白质的盐析；反之变性也不一定沉淀，如蛋白质受强碱或强酸的作用后，常因其颗粒带同性电荷，能保持在溶液中而无沉淀现象。然而，蛋白质的不可逆沉淀一定是变性蛋白质。
蛋白质的变性作用在生活实践中有重要的意义。如酶制剂与蛋白类激素，要尽力防止变性，以免丧失生物活性；而高温、高压或酒精等的消毒方法都是为了使细菌蛋白质变性。
第3节　核酸
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核酸是生物体内重要的生物大分子，任何有机体，包括动植物、细菌、病毒等都含有核酸。瑞士生理学家米歇尔（Miescher F）于1868年从细胞核中首次分离到的一种有酸性的物质，故得名为核酸。核酸可以分为核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）两类，RNA主要存在于细胞质中，控制生物体内蛋白质的合成；DNA主要存在细胞核中，决定生物体的繁殖、遗传及变异。因此，核酸化学是分子生物学和遗传学的基础。
一、核酸组成
核酸是由碳、氢、氧、氮、磷五种元素组成。其中磷的含量较为恒定，平均约为9.5％。即样品中含有1ｇ磷就相当于含核酸100／9.5＝10.5（g）。10.5即为核酸的换算系数。如测得样品的含磷量为 （P）则可计算出核酸的大约含量：
第3节　核酸
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构成核酸的基本结构单位是核苷酸。核苷酸可以分解成碱基、戊糖和磷酸，因此核酸完全水解的产物也不止一种。按水解的程度的不同依次可生成下列产物：
核苷酸中的戊糖主要为核糖和脱氧核糖，所以核酸也分为核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）两大类。核糖和脱氧核糖结构式如下：
第3节　核酸
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构成核苷酸的碱基分为嘌呤碱和嘧啶碱两类。前者主要指腺嘌呤和鸟嘌呤，后者主要指胞嘧啶、胸腺嘧啶和尿嘧啶。其结构式如下：
第3节　核酸
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二、核苷和核苷酸
1.核苷
核苷是由β-D-核糖或β-D-脱氧核糖和一分子含氮碱（嘌呤碱或嘧啶碱）缩合而成。戊糖与碱的连接方式是嘧啶环1位氮原子或嘌呤环9位氮原子上的氢与戊糖1′位碳原子的羟基失水而生成β-糖苷键。
核苷命名时，如果糖组分是核糖，词尾用“苷”字，前面加上碱基名称（如腺苷）；如为脱氧核糖，则在词首加上“脱氧”（如脱氧胞苷）。核苷分为两类：核糖核苷和脱氧核糖核苷。核糖核苷是由β-D-核糖和含氮碱形成的，有4种：腺苷（A）、鸟苷（G）、胞苷（C）和尿苷（U），存在于RNA中。脱氧核糖核苷是由β-D-脱氧核糖和含氮碱形成的，包括脱氧腺苷（dA）、脱氧鸟苷（dG）、脱氧胞苷（dC）和脱氧胸苷（dT）4种，是DNA中的核苷。核苷易在酸性条件下水解，生成相应的含氮碱与戊糖，但对碱稳定。如腺苷和脱氧胞苷的结构式如下：
第3节　核酸
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2.核苷酸
核苷酸是核苷中戊糖上的3′位或5′位的羟基和磷酸所生成的酯。核苷酸根据所含戊糖的不同可分为核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。
核苷酸常命名为某核苷酸，并加以带撇号以标明磷酸与核苷中戊糖的相连位置。例如：
第3节　核酸
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如果磷酸是连接在戊糖的3′位，则名称中的5′改为3′。
核苷酸除作为构成核酸的基本单位外，在动植物体内，常存在游离的AMP、GMP、CMP、UMP等单核苷酸，同时还存在多磷核苷酸。如细胞内腺苷一磷酸（AMP）、腺苷二磷酸（ADP）和腺苷三磷酸（ATP）。
第3节　核酸
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ADP、ATP是生物体内重要的高能磷酸化合物，式中“～”代表高能键，细胞代谢过程中释放出的能量储存在高能磷酸键中；反之，当ATP或ADP水解时，能量就释放出来，传递给需要能量的反应，如合成肽链的反应等。
三、核酸的结构
核酸是由许多核苷酸相互连接而成的多核苷酸长链。RNA主要由AMP、GMP、CMP、UMP四种核苷酸组成，相对分子质量在106左右；DNA主要由dAMP、dGMP、dCMP、dTMP四种核苷酸组成，相对分子质量为106～109。
核酸是具有三维结构的高分子化合物，结构很复杂，目前尚未完全了解清楚。这里只对一级结构和二级结构做一简单介绍。
1.一级结构
核酸的一级结构是指核酸分子中核苷酸的排列顺序。无论是RNA还是DNA都是由一个核苷酸中戊糖3′位羟基和另一个核苷酸5′位磷酸之间，通过3′，5′磷酸二酯键连接而成的长链化合物。
第3节　核酸
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链的走向一般是从5′端到3′端。为了书写方便，常用简化式来表示核酸的长链结构。其表示方法是：垂直线表示戊糖基，它的一端（ ）与碱基相连，另一端（ ）与磷酸相连，垂线中间的斜线表示核糖的3′位与磷酸基相连。P表示磷酸的酯基。2.二级结构
1953年沃森（James D Watson）和克里克（Francis C crick）在前人大量工作的基础上，根据DNA纤维的X射线衍射图谱提出了DNA分子的双螺旋结构模型，较好地描述了DNA的二级结构。
DNA双螺旋结构的要点是：
①DNA分子由两条多核苷酸组成，这两条链围绕同一个中心轴，以相反的走向（即一条由3′-5′，另一条由5′-3′）相互平行旋绕而形成右手双螺旋结构。
第3节　核酸
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②螺旋的直径为2.0nm，两个相邻碱基平面间的距离为0.34nm，它们之间的旋转角为36°。每隔10个碱基，脱氧核苷酸链就旋转一周，即螺旋的螺距为3.4nm。
③两股长链的碱基在螺旋的内侧，其平面与中心轴垂直，磷酸在外侧。
④两条链上的碱基之间以一种特殊的方式配对：一个嘌呤碱和一个嘧啶碱配对（A－T、G－C），形成并以氢键而固定下来。为数众多的氢键对维持DNA双螺旋结构起着重要的作用。
如果两条链上对应的碱基都是嘌呤碱或都是嘧啶碱，会因它们之间的距离过小或过大而不能形成氢键。因此，只有A与T配对，其间形成两个氢键；G与C配对形成三个氢键，这一规律叫做碱基配对或碱基互补规则。
由于一个碱基只能与另一特定的碱基配对，所以一条链上碱基的顺序就决定了另一条链上碱基顺序。如果DNA双链间的氢键断裂，双链分开，然后以每一条链为模板，分别复制出与其互补的子代链，从而使一个DNA分子转变为与之完全相同的两个DNA分子。
第3节　核酸
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显然每个子代双链DNA分子中，都有一条来自亲代的旧链和一条新合成的DNA，把这种复制方式称为半保留复制。DNA的这种复制性能，在遗传学中具有重要意义。
对RNA的构象目前还不很清楚，RNA基本上是以单链状态存在。多数RNA分子的长链有许多区域发生自身回褶，在回褶区域碱基由于相互靠近并互补而形成氢键。RNA分子中碱基配对是A-U、G-C。同时，RNA分子中碱基即不彼此平行，也不垂直于螺旋的中心轴。
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图13-1
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图13-2
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图13-3
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图13-4
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