资源简介 (共52张PPT)第二节 蛋白质第四章 生物大分子1.能根据氨基酸、蛋白质的官能团及官能团的转化,认识不同氨基酸、蛋白质及其性质上的差异(重点)。2.理解氨基酸、多肽和蛋白质之间的相互转化关系(难点)。3.认识蛋白质是生命活动的物质基础,是人体的必需营养物质,但是蛋白质的摄入量过多或过少都不利于人体健康,要合理安排饮食,注意营养搭配。[学习目标]问题导入蛋白质是什么?什么叫氨基酸?它有什么官能团?氨基酸的结构有什么特点?氨基酸有没有空间异构现象?一、氨基酸的结构和性质交流思考*****新知学习1. 概念和结构(1)概念:羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的产物。(2)结构:官能团:R—CH—COOHNH2α当R不是H时,(即除甘氨酸外),α-碳为手性碳原子α-氨基酸氨基(—NH2)羧基(—COOH)★天然氨基酸大多数是α-氨基酸,组成蛋白质的氨基酸主要是α-氨基酸。★ α-氨基酸除甘氨酸外,都有手性碳原子,具有对映异构体。一、氨基酸的结构和性质组成人体内蛋白质的氨基酸有21种,其中8种必须通过食物供给,称为必需氨基酸。新知学习赖氨酸 色氨酸苯丙氨酸 蛋氨酸苏氨酸 异亮氨酸亮氨酸 缬氨酸一、氨基酸的结构和性质探究导学2. 常见的氨基酸俗名 结构简式 命名甘氨酸丙氨酸谷氨酸苯丙氨酸半胱氨酸H2N—CH2—COOH氨基乙酸2-氨基丙酸2-氨基戊二酸2-氨基-3-苯基丙酸2-氨基-3-巯基丙酸CH3—CH—COOHNH2HOOC—(CH2)2—CH—COOHNH2一、氨基酸的结构和性质探究导学天然氨基酸均为无色晶体,熔点较高,在200~300 0C时熔化分解,一般能溶于水而难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂。3. 氨基酸的性质(1)物理性质一、氨基酸的结构和性质探究导学(2)化学性质请思考:氨基酸的官能团决定了它具有什么样的化学性质?酸性基团碱性基团R—CH—COOHNH2①氨基酸的两性:能与酸碱反应甘氨酸与稀盐酸反应:甘氨酸与氢氧化钠溶液反应:CH2COOH+HCl CH2COOHNH2NH3ClCH2—COOH+NaOH→ CH2—COONa+H2ONH2NH2一、氨基酸的结构和性质新知学习②成肽反应(取代反应)氨基酸氨基酸二肽肽键两个氨基酸分子(可以相同,也可以不同)在一定条件下,通过氨基与羧基间缩合脱去水,形成含有肽键 的化合物,发生成肽反应。断键特点:酸脱羟基,氨脱氢成肽反应是分子间脱水反应,属于取代反应。联系学过的酯化反应,大家思考一下,成肽反应的机理与反应类型是什么?可简写为 —CONH—,不能写成“—CNHO—”一、氨基酸的结构和性质思考交流1.正误判断(1)氨基酸分子中的—COOH能电离出H+显酸性,—NH2能结合H+显碱性(2)成肽反应的规律为—COOH脱—OH,—NH2脱—H,是分子间脱水反应,属于取代反应(3)肽键易水解生成羧基与氨基(4)氨基酸能发生酯化反应、成肽反应和水解反应√√×√羧基能发生酯化反应,氨基和羧基能发生成肽反应一、氨基酸的结构和性质思考交流2.两种氨基酸(可以是相同分子之间,也可以是不同分子之间)脱水可形成二肽,将甘氨酸( )与丙氨酸( )混合,反应生成的二肽有几种?写出其结构简式。4种一、氨基酸的结构和性质归纳小结(1)氨基酸的缩合机理氨基酸 二肽或多肽 蛋白质一、氨基酸的结构和性质归纳小结②分子间或分子内缩合成环①两分子间缩合H2NCH2COOH+H2NCH2COOH—→ +H2O(2)缩合产物(以氨基乙酸为例)H2NCH2COOH+H2NCH2COOH—→ +2H2O③缩聚成高分子(将在第五章中学到)nH2NCH2COOH—→ +(n-1)H2O一、氨基酸的结构和性质(3)有关多肽结构的计算规律归纳小结假设氨基酸的平均相对分子质量为a,由n个氨基酸分别形成1条链状多肽或m条链状多肽:形成肽链数 形成肽键数 脱去水分子数 多肽相对分子质量1 n-1 n-1 na-18(n-1)m n-m n-m na-18(n-m)一、氨基酸的结构和性质视频导学二 、蛋白质和酶归纳整理二 、蛋白质和酶缩合两分子氨基酸二肽+氨基酸缩合三肽+氨基酸缩合多肽蛋白质肽链链状盘曲、折叠相互结合Mr >10000OOOH2N—CH—CR—N—CH—CR1H—N—CH—C—R2H—N—CH—C—OHRnH…O多肽的性质:① 因肽键的存在, 多肽能进行水解。②因端基存在氨基和羧基,多肽具有两性。二 、蛋白质和酶新知学习1. 蛋白质的组成和结构(1)定义蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子,是一般细胞中含量最多的有机分子。(2)组成蛋白质中主要含有C、H、O、N、S等元素,属于天然有机高分子,其溶液具有胶体的某些性质。(3)存在蛋白质主要存在于生物体内,如肌肉、毛发、皮肤、角、酶、抗体、病毒等;在植物中也很丰富,如大豆、花生、谷物。交流思考二 、蛋白质和酶人体内所具有的蛋白质种类达到了10万种以上。那它们具有什么样的空间结构呢?多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序特定的空间结构蛋白质的结构各种蛋白质都有其特殊功能和活性一级结构二级结构三级结构四级结构(4)结构新知学习二 、蛋白质和酶一级结构:氨基酸单体的排列顺序①一级结构是蛋白质高级结构的基础,对蛋白质的性质和功能起决定性作用。新知学习二 、蛋白质和酶血红蛋白分子镰状细胞贫血新知学习二 、蛋白质和酶一级结构②肽键中的氧原子与氢原子之间存在氢键,会使肽链盘绕或折叠成特定的空间结构,形成蛋白质的二级结构③肽链在二级结构基础上还会进一步盘曲折叠,形成更复杂的三级结构④多个具有特定三级结构的多肽链通过非共价键相互作用(如氢键等)排列组装,形成蛋白质的四级结构。二级结构三级结构四级结构新知学习二 、蛋白质和酶2. 蛋白质的性质(1)两性蛋白质的多肽由多个氨基酸缩合形成,在多肽链的两端必然存在着自由的氨基与羧基,同时侧链中也往往存在酸性或碱性基团。因此,蛋白质与氨基酸一样具有两性,既能与酸反应,又能与碱反应。新知学习二 、蛋白质和酶(2)水解蛋白质酶、酸或碱逐步水解多肽酶、酸或碱水解氨基酸(3)盐析实验探究二 、蛋白质和酶少量的某些可溶性盐(如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)能促进蛋白质的溶解。但当这些盐在蛋白质溶液中达到一定浓度时,反而使蛋白质的溶解度降低而使其从溶液中析出,这种作用称为盐析。【结论】加入饱和(NH4)2SO4溶液,试管内产生白色沉淀,加入蒸馏水后沉淀溶解。【实验现象】【实验操作】蛋白质的盐析是一个可逆过程,不影响蛋白质的活性。【应用】利用多次盐析和溶解,可分离提纯蛋白质。实验探究二 、蛋白质和酶三支试管内均产生白色沉淀,加入蒸馏水后沉淀不溶解。蛋白质的结构发生变化,使其失去原有的生理活性,在水中不能重新溶解,是不可逆过程。【结论】【实验现象】【实验操作】如果加热或将硫酸铵换成硝酸银、乙醇滴入蛋白质溶液,现象相同吗?应用:在日常生活中有时需要利用蛋白质变性,如食物加热、消毒等,有时防止蛋白质变性,如疫苗等生物制剂需低温保存等。(4)变性二 、蛋白质和酶新知学习概念影响 因素 物理因素化学因素特点在某些物理或化学因素的影响下,蛋白质的性质和生理功能发生改变的现象加热、加压、搅拌、振荡、紫外线和放射线、超声波等强酸、强碱、重金属盐、乙醇、甲醛、丙酮等变性会使蛋白质的结构发生变化,使其失去原有的生理活性,在水中不能重新溶解,是不可逆过程二 、蛋白质和酶归纳总结 盐析 变性变化条件 浓的轻金属盐溶液 受热、紫外线、强酸、强碱、重金属盐、某些有机化合物变化实质 物理变化(溶解度降低) 化学变化(蛋白质性质改变)变化过程 可逆 不可逆用途 分离提纯蛋白质 杀菌消毒蛋白质盐析和变性的不同点实验探究二 、蛋白质和酶(5)显色如何检验蛋白质?【结论】【实验现象】【实验操作】加入浓硝酸后产生白色沉淀,加热后沉淀变黄色含有苯环的蛋白质遇到浓硝酸呈黄色,可用于蛋白质的分析检测。天然蛋白质都含苯环,如皮肤、指甲遇浓硝酸变黄色。新知学习二 、蛋白质和酶3. 酶(1)定义一类由细胞产生的,对生物体内的化学反应具有催化作用的有机物,其中绝大多数是蛋白质。(2)酶催化作用具有的特点①条件温和,不需加热——在接近体温和接近中性的条件下②具有高度的专一性——每种酶只催化一种或一类化合物的化学反应③具有高效催化作用——相当于无机催化剂的107~1013倍【注意】使用酶作催化剂时,反应温度不能过高,原因是高温下蛋白质变性,酶失去催化活性。新知学习二 、蛋白质和酶(3)应用应用广泛,如蛋白酶用于医药、制革等工业,淀粉酶用于食品、发酵、纺织等工业,有的酶还可用于疾病的诊断。新冠病毒主要蛋白酶结构1.正误判断(1)向两份蛋白质溶液中分别加入饱和NaCl溶液和CuSO4溶液,均有固体析出,且两者的原理相同(2)蛋白质遇浓硝酸都会显黄色(3)蛋白质水解的最终产物主要是α-氨基酸(4)通常用酒精消毒,其原理是酒精使细菌中的蛋白质盐析而失去生理活性(5)烫发时,主要破坏头发中的二硫键(—S—S—)(6)蛋白质被灼烧时会产生烧焦羽毛的气味,可用于鉴别合成纤维与蛋白质思考交流二 、蛋白质和酶盐析变性×××√√√不同含苯环的蛋白质会变黄变性思考交流二 、蛋白质和酶2.做胃部透视时服用“钡餐”为何不会中毒?能否改服BaCO3 胃酸里含有大量盐酸,钡餐的成分是BaSO4,BaSO4不溶于水,也不会和盐酸反应。而BaCO3会和盐酸反应:BaCO3+2H+===Ba2++CO2↑+H2O,钡离子是重金属离子,会让蛋白质发生变性,对人体造成伤害。3.在临床上如何初步解救误服重金属盐的病人?原理是什么?服用大量生鸡蛋、牛奶或豆浆。这是因为它们含有的丰富蛋白质可与重金属盐反应,起到解毒作用。课堂小结水解缩聚蛋白质氨基酸蛋白质酶官能团结构性质两性水解盐析变性显色反应高效生物催化剂高效性、专一性、适宜条件羧基氨基能与碱反应能与酸反应成肽反应自我测试1.α-丙氨酸是组成人体蛋白的氨基酸之一,如图是α-丙氨酸的分子结构模型图,下列对α-丙氨酸的叙述不正确的是A.α-丙氨酸分子由碳、氢、氧、氮四种元素构成B.α-丙氨酸中氧元素的质量分数最大C.α-丙氨酸的分子式为C3H7O2ND.α-丙氨酸与CH3CH2CH2NO2以及 互为同分异构体√α-丙氨酸分子式为C3H7NO2;相对原子质量之和:碳原子12×3=36,氢原子1×7=7,氧原子16×2=32,氮原子为14,碳元素的质量分数最高。碳元素自我测试2.诺贝尔化学奖授予将“化学生物学提升为现代最大科学”的三位化学家,利用三人的研究成果,可以迅速地辨识蛋白质,制造出溶液中蛋白质分子的三维空间影像。下列关于蛋白质的说法不正确的是A.蛋白质在酶的作用下最终水解成氨基酸B.蚕丝的主要成分是纤维素C.向蛋白质溶液中加入饱和硫酸钠溶液,析出蛋白质固体,此过程发生了物理变化D.每种蛋白质分子都有特定的四级结构√蛋白质盐析自我测试3.(2023·重庆高二检测)2018年诺贝尔化学奖的一半奖金授予美国科学家弗朗西斯·阿诺德(Frances H.Arnold),奖励她的工作实现了酶的定向进化。弗朗西斯·阿诺德开发酶的应用包括发展更加环保的化学物质生产方式,如制药工业、生物工程,造福更加绿色的交通出行。下列有关说法错误的是A.酶的定向进化可以为有机化学领域提供有用的生物催化剂B.温度越高,越有利于加强酶的催化效果C.绝大多数的酶是具有高效催化功能的蛋白质D.在人的消化液中,蛋白酶只能催化蛋白质的水解,脂肪酶只能催化脂肪的水解√高温下会变性失活本节内容结束目标一 答案1.概念和结构—NH2—COOH目标一 答案2.常见的氨基酸俗称 结构简式 系统命名甘氨酸 H2N—CH2COOH __________丙氨酸 _____________谷氨酸 _____________苯丙氨酸 _________________ 2-氨基-3-苯基丙酸氨基乙酸2-氨基戊二酸2-氨基丙酸目标一 答案半胱氨酸 2-氨基-3-巯基丙酸3.氨基酸的性质(1)物理性质天然氨基酸均为 色晶体,熔点较 ,多在200~300 ℃熔化时分解。一般能溶于 ,而难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂。无高水目标一 答案(2)化学性质HOOC—CH2NH3ClH2N—CH2—COONa+H2O二肽目标二 答案1.蛋白质的组成和结构(1)定义蛋白质是由多种 通过 等相互连接形成的一类生物大分子。(2)组成蛋白质中主要含有 等元素,属于 ,其溶液具有 的某些性质。氨基酸肽键C、H、O、N、S天然有机高分子胶体目标二 答案(3)结构蛋白质的结构不仅取决于 、及 ,还与其 有关。多肽链的氨基酸种类数目排列顺序特定的空间结构非共价键蛋白质分子中氨基酸单体的排列顺序 决定性氢键空间肽链目标二 答案2.蛋白质的性质(1)两性形成蛋白质的多肽是由多个氨基酸缩合形成的,在多肽链的两端必然存在着自由的 与 ,侧链中也往往存在 或 基团,所以蛋白质与氨基酸一样具有 ,能与酸、碱反应。氨基羧基酸性碱性两性目标二 答案(2)水解肽键水解原理示意图如下:目标二 答案(3)盐析①概念:少量的某些可溶性盐(如 、 、 等)能促进蛋白质的溶解。但当这些盐在蛋白质溶液中达到一定 时,反而使蛋白质的溶解度 而使其从溶液中析出,这种作用称为盐析。硫酸铵硫酸钠氯化钠浓度降低目标二 答案②实验探究实验操作如图。实验现象:加入饱和(NH4)2SO4溶液,产生 ,加入H2O之后,。结论:蛋白质的盐析是一个 过程,盐析出的蛋白质在水中仍能溶解,并不影响其 。用途:采用多次 和 ,可以分离提纯蛋白质。白色沉淀沉淀溶解可逆活性盐析溶解目标二 答案(4)变性①定义在某些物理因素或化学因素的影响下,蛋白质的性质和生理功能发生改变的现象称为蛋白质的变性②变性因素物理因素: 、加压、搅拌、振荡、超声波、紫外线和放射线等。化学因素:强酸、强碱、 、乙醇、甲醛等。加热重金属盐目标二 答案③实验探究实验操作:实验现象:三支试管内均 ;加入蒸馏水后 。实验结论:蛋白质的变性是一个 过程,变性后的蛋白质在水中不能重新溶解,同时也会失去原有的生理活性。产生沉淀沉淀均不溶解不可逆目标二 答案(5)显色反应实验操作:实验现象:加入浓硝酸生成 ,加热后沉淀变 。结论:含有苯环的蛋白质遇浓硝酸会出现 ,可用于检验蛋白质。白色沉淀黄色黄色目标二 答案3.酶(1)定义酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有 作用的有机化合物,其中绝大多数是 。(2)特点① 的催化作用。②反应条件 ,一般在接近体温和中性的条件下反应。③高度的 性。催化蛋白质高效温和专一(3)应用应用广泛,如蛋白酶用于医药、制革等工业,淀粉酶用于食品、发酵、纺织等工业,有的酶还可用于疾病的诊断。 展开更多...... 收起↑ 资源预览