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第五章 生物大分子
第二节 蛋白质
教学目标
1、教学目标
1) 通过结构分析认识氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，知道氨基酸、多肽和蛋白质之间的关系。能判断氨基酸的缩合产物和多肽的水解产物，从分子水平上认识氨基酸的组成、结构和性质，进一步深化“结构决定性质”的学科观念。
2) 认识蛋白质的组成和性质特点，能辨识蛋白质结构中的肽键，能说明蛋白质的基本结构特点，能分析氨基酸、蛋白质与人体健康的关系，从微观和宏观相结合的视角认识蛋白质的结构与性质。
3) 认识蛋白质空间结构的复杂性和种类的多样性，了解酶催化反应的特点，认识人工合成多肽和蛋白质的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。
2、教学重点和难点
1) 重点：氨基酸和蛋白质的结构特点与主要性质。
2) 难点：氨基酸、多肽和蛋白质之间的相互转化关系。
一、氨基酸
1、氨基酸的组成和结构
(1)定义：
羧酸分子烃基上的氢原子被氨基( NH2)取代得到的化合物称为氨基酸
(2)结构：
官能团：氨基( NH2)、羧基( COOH)
α-氨基酸
→氨基连接在与羧基相邻的α位碳原子上
α
R CH COOH
NH2
一、氨基酸
2、常见的氨基酸
甘氨酸 (氨基乙酸)
丙氨酸 (2-氨基丙酸)
谷氨酸 (2-氨基戊二酸)
苯丙氨酸 (2-氨基-3-苯基丙酸)
半胱氨酸 (2-氨基-3-巯基丙酸)
H2N CH2 COOH
CH3 CH COOH
NH2
CH2 CH COOH
NH2
HOOC CH2 CH2 CH COOH
NH2
HS CH2 CH COOH
NH2
命名：以羧基为母体，氨基为取代基
酸性基团
一、氨基酸
3、氨基酸的物理性质
天然氨基酸是无色晶体，熔点较高，在200~300℃时熔化时分解，一般能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂。
4、氨基酸的化学性质
碱性基团
R CH COOH
NH2
氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐
一、氨基酸
4、氨基酸的化学性质
(1)氨基酸的两性
R CH C OH ＋ HCl →
NH2
O
R CH C OH ＋ NaOH →
NH2
O
R CH C OH
NH3Cl
O
R CH C ONa ＋H2O
NH2
O
一、氨基酸
4、氨基酸的化学性质
(2)成肽反应：
两个氨基酸分子在一定条件下，通过氨基与羧基间缩合脱去水，形成含有肽键( 　 )的化合物，发生成肽反应。
C N
O
H
H2N CH C OH ＋
R
O
H N CH COOH→
R'
H
H2N CH C N CH COOH ＋ H2O
R
O
R'
H
二肽
一、氨基酸
4、氨基酸的化学性质
(2)成肽反应：
两个氨基酸分子在一定条件下，通过氨基与羧基间缩合脱去水，形成含有肽键( 　 )的化合物，发生成肽反应。
C N
O
H
多肽
H2N CH C N CH C N CH C N CH COOH
R
O
R'
H
O
R''
H
O
H
R'''
一般把相对分子质量在10 000以上，并具有一定空间结构的多肽称为蛋白质。
二、蛋白质
1、蛋白质的组成和结构
(1)蛋白质的组成
(2)蛋白质的结构
由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子，是一般细胞中含量最多的有机分子，主要由C、O、H、N、S等元素组成，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素。
蛋白质的结构不仅取决于多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序，还与其特定的空间结构有关
二、蛋白质
(2)蛋白质的结构
一级
结构
二级
结构
三级
结构
四级
结构
蛋白质的结构
蛋白质分子中氨基酸单体的排列顺序称为蛋白质的一级结构。它是蛋白质高级结构的基础，对蛋白质的性质和功能起着决定性作用
肽键中的氧原子与氢原子之间存在氢键，会使肽键盘绕或折叠成特定的空间结构，形成蛋白质的二级结构
肽键在二级结构基础上进一步盘曲折叠，形成更复杂的三级结构
多个特定三级结构的多肽链通过非共价键相互作用(如氢键等)排列组装，形成蛋白质的四级结构
二、蛋白质
2、蛋白质的性质
(1)蛋白质的两性：
在多肽链的两端存在着自由的氨基与羧基，同时侧链中也往往存在酸性或碱性基团。因此蛋白质既能与酸反应，又能与碱反应。
(2)蛋白质的水解
蛋白质
水解
酸、碱或酶
相对分子质量较小的多肽
水解
氨基酸
H2N CH C—N CH COOH
R
O
R'
H
HO—H
二、蛋白质
2、蛋白质的性质
(3)蛋白质的盐析
教材P112·实验4 3 蛋白质的盐析
在试管中加入2 mL饱和(NH4)2SO4溶液，向其中加入几滴鸡蛋清溶液，振荡，观察现象。再继续加入蒸馏水，振荡，观察现象。
鸡蛋清溶液
白色沉淀析出
(NH4)2SO4溶液
沉淀逐渐溶解
蒸馏水
二、蛋白质
(3)蛋白质的盐析
少量的的某些可溶性盐(如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)能促进蛋白质的溶解，但当这些盐在蛋白质溶液中达到一定浓度时，反而使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出，这种作用称为盐析
盐析只改变蛋白质的溶解度，不改变其结构和化学性质，属于物理变化，是一个可逆过程
应用：采用多次盐析和溶解，可以分离提纯蛋白质
二、蛋白质
2、蛋白质的性质
(4)蛋白质的变性
教材P112·实验4 4 蛋白质的变性
在三支试管中各加入2 mL鸡蛋清溶液，将一支试管加热，向另两支试管中分别加入硝酸银溶液和乙醇，观察现象。再向试管中加入蒸馏水，观察产生的沉淀能否溶解
(1)加热＋蒸馏水
实验现象
(2)加硝酸银溶液＋蒸馏水
实验操作
实验结论
(3)加乙醇＋蒸馏水
溶液中都有白色沉淀析出，加蒸馏水后沉淀不溶解
均使蛋白质变性，且变性后的蛋白质在水中不再溶解，同时失去生理活性，此变化不可逆
二、蛋白质
(4)蛋白质的变性
在某些物理或化学因素的影响下，蛋白质的性质和生理功能发生改变的现象称为蛋白质的变性
影响蛋白质变性的因素
物理因素
化学因素
加热、加压、搅拌、振荡、超声波、紫外线和放射线等
强酸、强碱、重金属盐、乙醇、甲醛等
思考与讨论
(1)因误服铅、汞等重金属盐中毒的患者在急救时，为什么可口服牛奶、蛋清或豆浆？
(2)为什么紫外线可用于环境和物品消毒，放射线可用于医疗器械灭菌？
二、蛋白质
(5)显色反应
教材P113·实验4 5 蛋白质的显色反应
向盛有2 mL鸡蛋清溶液的试管中加入5滴浓硝酸，加热。观察实验现象。
变成黄色
鸡蛋清溶液
①浓硝酸
②加热
结论：含有苯环的蛋白质，遇浓硝酸产生黄色不溶物
应用：鉴别含苯环的蛋白质
三、酶
　　酶是一类由活细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机化合物，其中绝大多数是蛋白质。
1、酶的概念
2、催化作用特点
(1)具有高效催化作用：比普通催化剂高107~1013倍
(2)催化反应条件温和，一般在接近体温和中性的条件下进行，此时酶的活性最高。超过适宜的温度时，酶将失去活性
(3)具有高度的专一性：如蛋白酶只能催化蛋白质的水解，如同一把药匙开一把锁一样
三、酶
(4)有的酶还可用于疾病的诊断
(2)淀粉酶应用于食品、发酵、纺织等工业
(1)蛋白酶应用于医药、制革等工业
3、酶的用途

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